复合纤维及其制造方法
文献发布时间：2023-06-19 09:30:39
技术领域
本发明涉及复合纤维及其制造方法。
背景技术
卷曲性对于进行纺纱是极其重要的性质。在尼龙、聚酯纤维等具有热塑性的合成纤维的情况下，可以通过利用热来制造永久性的卷曲性纤维。另外，由蚕得到的生丝被丝胶蛋白所包覆，通过精炼工序被转换为柔软且具有光泽的蚕丝纤维(丝心蛋白)。
另一方面，完全除去丝胶蛋白后的蚕丝纤维没有挺度，不太适合于加捻纱。因此，为了由蚕丝纤维制造加捻纱，实施了下述方法：按照不完全除去丝胶蛋白而残留80～90％的丝胶蛋白的方式进行精炼，由此保留适度的挺度。另外，进行了下述各种研究：在纱的阶段实施精炼工序；在机织物的阶段实施精炼工序；不实施精炼工序；将实施了丝胶蛋白固定加工的纱与未加工的纱进行织造；等等(例如专利文献1、非专利文献1)。近年来，报道了在不进行丝胶蛋白的除去的情况下利用改质剂使丝胶蛋白不溶化并进行加捻加工的方法(例如专利文献2)。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特开平5-93317号公报
专利文献2：日本特开2016-23389号公报
非专利文献
非专利文献1：Ling Peng et al.Macromol.Mater.Eng.2016,301,48-55.
发明内容
发明所要解决的问题
但是，需要将丝胶蛋白的含有率调节至所期望的范围。
因此，鉴于上述情况，本发明的目的在于提供具有卷曲性的新纤维及其制造方法。
用于解决问题的方法
本发明涉及例如以下的各发明。
[1]一种并列型复合纤维，其是包含改造丝心蛋白的第一成分与包含结构蛋白的第二成分接合而成的，具有潜在卷曲性能。
[2]如[1]所述的复合纤维，其中，以上述复合纤维的质量为基准，上述第一成分与上述第二成分的复合比率为9:1～1:9。
[3]如[1]或[2]所述的复合纤维，其中，上述结构蛋白为选自由蚕丝丝心蛋白、蛛丝丝心蛋白、胶原蛋白、节肢弹性蛋白、弹性蛋白和角蛋白组成的组中的至少一种。
[4]如[1]～[3]中任一项所述的复合纤维，其中，上述结构蛋白为选自由蚕丝丝心蛋白、蛛丝丝心蛋白和角蛋白组成的组中的至少一种。
[4-1]如[1]～[4]中任一项所述的复合纤维，其中，
上述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少一个或两个以上的(A)
[式1中，(A)
[4-2]如[1]～[4]中任一项所述的复合纤维，其中，
上述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上的甘氨酸残基被置换为了其他氨基酸残基的、降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。
[式1中，(A)
[4-3]如[1]～[4]中任一项所述的复合纤维，其中，
上述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上的氨基酸残基被置换为了疏水性指标大的氨基酸残基和/或在REP中插入了一个或两个以上的疏水性指标大的氨基酸残基的、包含在局部疏水性指标大的区域的氨基酸序列。
[式1中，(A)
[4-4]如[1]～[4]中任一项所述的复合纤维，其中，
上述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于缺失了REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基或者将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的、降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
[式1和式2中，(A)
[4-5]如[1]～[4]中任一项所述的复合纤维，其中，上述改造丝心蛋白具有26.0以上的极限氧指数(LOI)值。
[4-6]如[1]～[4]中任一项所述的复合纤维，其中，上述改造丝心蛋白具有大于0.025℃/g的按照下述式A求出的最高吸湿发热度。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃且相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃且相对湿度为90％的环境。]
[5]一种复合纤维的制造方法，其包括：
制备包含改造丝心蛋白和溶剂的第一纺丝原液的工序；
制备包含结构蛋白和溶剂的第二纺丝原液的工序；
从喷丝头喷出第一纺丝原液和第二纺丝原液并使其接合，在凝固液中形成未拉伸的复合纤维的工序；以及
使上述未拉伸的复合纤维与水性介质接触的工序。
[6]如[5]所述的方法，其中，进一步包括对上述未拉伸的复合纤维进行拉伸的工序。
[7]如[5]或[6]上述的方法，其中，
以上述第一纺丝原液的总质量为基准，上述第一纺丝原液中的改造丝心蛋白的浓度为5～40质量％，
以上述第二纺丝原液的总质量为基准，上述第二纺丝原液中的结构蛋白的浓度为5～40质量％。
[8]如[5]～[7]中任一项所述的方法，其中，上述溶剂包含选自由六氟异丙醇、六氟丙酮、二甲基亚砜、N,N-二甲基甲酰胺、N,N-二甲基乙酰胺、1,3-二甲基-2-咪唑啉酮、N-甲基-2-吡咯烷酮、乙腈、N-甲基吗啉-N-氧化物和甲酸、以及含有选自由尿素、胍、十二烷基硫酸钠、溴化锂、氯化钙和硫氰酸锂组成的组中的至少一种的水溶液组成的组中的至少一种。
[9]如[5]～[8]中任一项所述的方法，其中，上述凝固液为选自由碳原子数1～5的低级醇和丙酮组成的组中的至少一种。
[10]如[5]～[9]中任一项所述的方法，其中，上述结构蛋白为选自由蚕丝丝心蛋白、蛛丝丝心蛋白、胶原蛋白、节肢弹性蛋白、弹性蛋白和角蛋白组成的组中的至少一种。
[11]如[5]～[10]中任一项所述的方法，其中，上述结构蛋白为选自由蚕丝丝心蛋白、蛛丝丝心蛋白和角蛋白组成的组中的至少一种。
[11-1]如[5]～[11]中任一项所述的方法，其中，
上述改造丝心蛋白为包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少一个或两个以上的(A)
[式1中，(A)
[11-2]如[5]～[11]中任一项所述的方法，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上的甘氨酸残基被置换为了其他氨基酸残基的、降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。
[式1中，(A)
[11-3]如[5]～[11]中任一项所述的方法，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上的氨基酸残基被置换为了疏水性指标大的氨基酸残基和/或在REP中插入了一个或两个以上的疏水性指标大的氨基酸残基的、包含在局部疏水性指标大的区域的氨基酸序列。
[式1中，(A)
[11-4]如[5]～[11]所述的方法，其中，
上述改造丝心蛋白包含式1：[(A)
上述结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于缺失了REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基或者将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的、降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
[式1和式2中，(A)
[11-5]如[5]～[11]中任一项所述的方法，其中，上述改造丝心蛋白具有26.0以上的极限氧指数(LOI)值。
[11-6]如[5]～[11]中任一项所述的方法，其中，上述改造丝心蛋白具有大于0.025℃/g的按照下述式A求出的最高吸湿发热度。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃且相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃且相对湿度为90％的环境。]
[12]一种产品，其包含[1]～[4]和[4-1]～[4-6]中任一项所述的复合纤维，
上述产品选自由纤维、纱、布帛、针织物、编织物、无纺布、纸和棉组成的组。
[13]一种并列型复合纤维，其是第一成分与第二成分接合而成的，第一成分和第二成分中的任意一者包含改造丝心蛋白。
[14]一种并列型复合纤维，其是第一成分与第二成分接合而成的，第一成分和第二成分中的任意一者包含具有潜在卷曲性能的改造丝心蛋白。
发明效果
根据本发明，能够提供具有卷曲性的新纤维。根据本发明，能够提供卷曲性优良、作为卷曲纱、短纤纱有用的复合纤维。另外，根据本发明，通过使复合纤维含有改造丝心蛋白，显示出高的强度和韧度。
附图说明
图1是示出改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。
图2是示出天然来源的丝心蛋白的z/w(％)的值的分布的图。
图3是示出天然来源的丝心蛋白的x/y(％)的值的分布的图。
图4是示出一个实施方式的改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。
图5是示出一个实施方式的改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。
图6是示意性地示出用于制造复合纤维的纺丝装置的一例的说明图。
图7是本发明的一个实施方式的复合纤维的示意图。
图8是示出吸湿发热性试验的结果的一例的曲线图。
具体实施方式
以下，对本具体实施方式详细进行说明。但是，本发明并不限定于以下的实施方式。
本发明的第一实施方式的复合纤维中，包含改造丝心蛋白的第一成分与包含结构蛋白的第二成分以并列型进行接合。即，本实施方式的复合纤维的截面形状成为第一成分与第二成分彼此接合而成的形状，例如，半圆形的第一成分与半圆形的第二成分合起来成为圆形。在复合纤维的截面形状中，第一成分与第二成分的比例可以不是50:50，可以适当变更为30:70、20:80等。另外，第一成分和第二成分可以沿着复合纤维并行地拉伸，也可以捻成螺旋状。这种情况下，例如在复合纤维的某一部分，第一成分和第二成分呈上下配置，而接合面逐渐旋转，在另一部分呈左右配置。改造丝心蛋白的疏水度和结构蛋白的疏水度彼此不同。
本实施方式的复合纤维的第一成分包含改造丝心蛋白。第一成分中包含的改造丝心蛋白具有通过与后述水性介质接触而收缩的性质(以下也称为“水收缩性”)。另外，包含该改造丝心蛋白的纤维例如在未施加张力的状态下与水性介质接触时，在收缩的同时发生卷曲(打卷)。由此，在包含改造丝心蛋白的纤维中发挥出潜在卷曲性能。
(改造丝心蛋白)
改造丝心蛋白为包含式1：[(A)
本说明书中，“改造丝心蛋白”是指人为地制造的丝心蛋白(人造丝心蛋白)。改造丝心蛋白可以是其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以是氨基酸序列与天然来源的丝心蛋白相同的丝心蛋白。另外，本说明书中所说的“天然来源的丝心蛋白”也是包含式1：[(A)
“改造丝心蛋白”只要具有本发明中指定的氨基酸序列，则可以是直接利用天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列的改造丝心蛋白，也可以是依据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列对其氨基酸序列进行了改造的改造丝心蛋白(例如，通过改变克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列而改变了氨基酸序列的改造丝心蛋白)，另外还可以是不依赖于天然来源的丝心蛋白而人工地设计和合成的改造丝心蛋白(例如，通过化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而具有所期望的氨基酸序列的改造丝心蛋白)。
本说明书中，“结构域序列”是生成丝心蛋白特有的结晶区(典型地，相当于氨基酸序列的(A)
改造丝心蛋白例如可以通过对克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行相当于例如置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造而得到。氨基酸残基的置换、缺失、插入和/或添加可以利用定点诱变法等本领域技术人员公知的方法进行。具体而言，可以依照Nucleic Acid Res.10,6487(1982)、Methods inEnzymology,100,448(1983)等文献中记载的方法进行。
天然来源的丝心蛋白为包含式1：[(A)
作为昆虫产生的丝心蛋白，可以列举例如家蚕(Bombyx mori)、野桑蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、枫蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、樟蚕(Caligurajaponica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕产生的蚕丝蛋白、雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)的幼虫喷出的蜂丝蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白的更具体的示例，可以列举例如蚕·丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)、AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白，可以列举例如大腹园蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛和野岛园蛛(Araneus nojimai)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛和类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、小岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛和对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛和乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛和六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛和横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、红云斑蛛、花云斑蛛和全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八瘤艾蛛、四突艾蛛、圆腹艾蛛和黑尾艾蛛等属于艾蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛和日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白、以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸和鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛和小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇和斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、红斑寇蛛、哈氏寇蛛、几何寇蛛和间斑寇蛛等属于冠蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、以及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，可以列举例如MaSp(MaSp1和MaSp2)、ADF(ADF3和ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1和MiSp2)等。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白的更具体的示例，可以列举例如丝心蛋白-3(fibroin-3，adf-3)[十字园蛛(Araneus diadematus)来源](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、丝心蛋白-4(fibroin-4，adf-4)[十字园蛛来源](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白1(draglinesilk protein spidroin 1)[金纺蜘蛛(Nephila clavipes)来源](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1(major ampullatespidroin 1)[黑寡妇蜘蛛(Latrodectus hesperus)来源](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、牵引丝蛋白蛛丝蛋白2(dragline silk proteinspidroin 2)[棒络新妇(Nephila clavata)来源](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、大壶状腺蛛丝蛋白1[非洲育儿网蛛(Euprosthenops australis)来源](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))和大壶状腺蛛丝蛋白2(major ampullate spidroin 2)[非洲育儿网蛛](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、小壶状腺丝蛋白1(minor ampullate silk protein 1)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、小壶状腺丝蛋白2(minor ampullatesilk protein 2)[金纺蜘蛛](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、小壶状腺蛛丝蛋白样蛋白质(minor ampullate spidroin-like protein)[Nephilengys cruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体的示例，可以进一步列举在NCBI GenBank中登记了序列信息的丝心蛋白。例如，可以通过从NCBI GenBank中登记的序列信息中包含INV作为分类码(DIVISION)的序列中提取出在定义(DEFINITION)中记载了蛛丝蛋白、壶状腺、丝心蛋白、“丝和多肽”或“丝和蛋白质”作为关键词的序列、从CDS中提取出指定产物的字符串、从来源(SOURCE)中提取出在组织类型(TISSUE TYPE)中记载了指定字符串的序列来确认。
改造丝心蛋白可以为改造蚕丝丝心蛋白(对蚕产生的蚕丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)，也可以为改造蛛丝丝心蛋白(对蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列进行改造而得到的丝心蛋白)。作为改造丝心蛋白，优选改造蛛丝丝心蛋白。
作为改造丝心蛋白的具体例，可以列举来源于蜘蛛的大壶状腺中产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白(第一改造丝心蛋白)、降低了甘氨酸残基的含量的改造丝心蛋白(第二改造丝心蛋白)、降低了(A)
作为第一改造丝心蛋白，可以列举包含式1：[(A)
第一改造丝心蛋白可以为包含式1：[(A)
序列号1所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C末端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号2所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端去除20个残基后的氨基酸序列相同，序列号3所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端去除29个残基后的氨基酸序列相同。
作为第一改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(1-i)包含序列号4(重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(1-ii)包含与序列号4所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。序列一致性优选为95％以上。
序列号4所示的氨基酸序列是在N末端附加有由起始密码子、His10标签和HRV3C蛋白酶(人鼻病毒(Human rhinovirus)3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号5)的ADF3的氨基酸序列中以使第1～13个重复区域增加为约2倍、并且在第1154位氨基酸残基处终止翻译的方式发生突变而得到的氨基酸序列。序列号4所示的氨基酸序列的C末端的氨基酸序列与序列号3所示的氨基酸序列相同。
(1-i)的改造丝心蛋白可以由序列号4所示的氨基酸序列构成。
第二改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列。可以说第二改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于至少REP中的一个或两个以上的甘氨酸残基被置换为了其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于在REP中的选自GGX和GPGXX(其中，G表示甘氨酸残基、P表示脯氨酸残基、X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)中的至少一种基序序列中至少一个或两个以上该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为了其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第二改造丝心蛋白中，上述甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列可以为10％以上。
第二改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)
第二改造丝心蛋白优选为通过将GGX基序中的一个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基而提高了由XGX构成的氨基酸序列的含有比例的改造丝心蛋白。第二改造丝心蛋白的结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下、更优选为20％以下、进一步优选为10％以下、更进一步优选为6％以下、更进一步优选为4％以下、特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例可以利用与下述由XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法同样的方法来算出。
进一步详细地说明z/w的计算方法。首先，在包含式1：[(A)
在此，对天然来源的丝心蛋白中的z/w进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。根据所提取的全部丝心蛋白中包含式1：[(A)
第二改造丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上、更优选为56.1％以上、进一步优选为58.7％以上、更进一步优选为70％以上、更进一步优选为80％以上。对z/w的上限没有特别限制，例如可以为95％以下。
第二改造丝心蛋白例如可以通过以下述方式进行改造而得到：从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中对编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分进行置换，使其编码其他氨基酸残基。此时，可以选择GGX基序和GPGXX基序中的一个甘氨酸残基作为改造的甘氨酸残基，另外也可以按照z/w为50.9％以上的方式进行置换。另外，例如也可以通过根据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计出满足上述方式的氨基酸序列，并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。任意一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
作为上述的其他氨基酸残基，只要是甘氨酸残基以外的氨基酸残基则没有特别限制，优选缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、甲硫氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基和色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基和谷氨酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选缬氨酸(V)残基、苯丙氨酸(F)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基和谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选谷氨酰胺(Q)残基。
作为丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(2-i)包含序列号6(Met-PRT380)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-ii)包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(2-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号6所示的氨基酸序列是将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号7所示的氨基酸序列是从序列号6所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)中的z/w的值为46.8％。序列号6所示的氨基酸序列、序列号7所示的氨基酸序列、序列号8所示的氨基酸序列和序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为58.7％、70.1％、66.1％和70.0％。另外，序列号10、序列号6、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的锯齿比率为(在下文中记述)为1:1.8～11.3时的x/y的值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％和89.8％。
(2-i)的改造丝心蛋白可以由序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(2-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-ii)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(2-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。由此，能够进行改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可见化等。
作为标签序列，可以列举例如利用与其他分子的特异性亲和性(结合性、affinity)的亲和性标签。作为亲和性标签的具体例，可以列举组氨酸标签(His标签)。His标签是由约4至10个组氨酸残基排列而成的短肽，由于其具有与镍等的金属离子特异性地结合的性质，因此能够用于通过金属螯合层析(chelating metal chromatography)进行的改造丝心蛋白的分离。作为标签序列的具体例，可以列举例如序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列的氨基酸序列)。
另外，也可以利用与谷胱甘肽特异性地结合的谷胱甘肽-S-转移酶(GST)、与麦芽糖特异性地结合的麦芽糖结合蛋白(MBP)等标签序列。
此外，也可以使用利用抗原抗体反应的“表位标签”。通过附加显示抗原性的肽(表位)作为标签序列，能够使针对该表位的抗体进行结合。作为表位标签，可以列举HA(流感病毒的血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，能够以高特异性容易地对改造丝心蛋白进行纯化。
也可以使用进一步利用特定的蛋白酶将标签序列切除而得到的改造丝心蛋白。也可以通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理而回收切除标签序列后的改造丝心蛋白。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(2-iii)包含序列号12(PRT380)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(2-iv)包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号16(PRT313)、序列号12、序列号13、序列号14和序列号15所示的氨基酸序列是分别在序列号10、序列号6、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的N末端附加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(2-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(2-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(2-iv)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(2-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将REP中含有的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的总氨基酸残基数设为z、将上述结构域序列中的REP的总氨基酸残基数设为w时，z/w为50.9％以上。
第二改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了(A)
第三改造丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中使10～40％的(A)
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少每1～3个(A)
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于从N末端侧向C末端侧至少依次重复发生了两个连续的(A)
第三改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有相当于从N末端侧向C末端侧至少使(A)
第三改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)
参考图1进一步详细地说明x/y的计算方法。图1中示出从改造丝心蛋白中除去N末端序列和C末端序列而得到的结构域序列。该结构域序列从N末端侧(左侧)起具有(A)
从N末端侧向C末端侧按照不重复的方式依次选择相邻的两个[(A)
接着，对于各方式，对所选择的相邻的两个[(A)
图1中，用实线示出了将氨基酸残基数更少的一者设为1时另一者的氨基酸残基数之比为1.8～11.3的[(A)
在各方式中，将用实线表示的相邻的两个[(A)
接着，将x除以结构域序列的总氨基酸残基数y，由此能够算出x/y(％)。
第三改造丝心蛋白中，x/y优选为50％以上、更优选为60％以上、进一步优选为65％以上、更进一步优选为70％以上、更进一步优选为75％以上、特别优选为80％以上。x/y的上限没有特别限制，例如可以为100％以下。锯齿比率为1:1.9～11.3的情况下，x/y优选为89.6％以上，锯齿比率为1:1.8～3.4的情况下，x/y优选为77.1％以上，锯齿比率为1:1.9～8.4的情况下，x/y优选为75.9％以上，锯齿比率为1:1.9～4.1的情况下，x/y优选为64.2％以上。
第三改造丝心蛋白为在结构域序列中两个以上存在的(A)
在此，对天然来源的丝心蛋白中的x/y进行说明。首先，如上所述，利用例示出在NCBI GenBank中登记了氨基酸序列信息的丝心蛋白的方法进行确认，结果提取出663种丝心蛋白(其中，蜘蛛类来源的丝心蛋白为415种)。根据所提取出的全部丝心蛋白中由式1：[(A)
图3的横轴表示x/y(％)，纵轴表示频率。由图3表明，天然来源的丝心蛋白中的x/y均小于64.2％(最高为64.14％)。
第三改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使编码(A)
作为第三改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(3-i)包含序列号17(Met-PRT399)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-ii)包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(3-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号17所示的氨基酸序列是从相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率为1:1.8～11.3时的x/y的值为15.0％。序列号17所示的氨基酸序列和序列号7所示的氨基酸序列中的x/y的值均为93.4％。序列号8所示的氨基酸序列中的x/y的值为92.7％。序列号9所示的氨基酸序列中的x/y的值为89.8％。序列号10、序列号17、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列中的z/w的值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％和70.0％。
(3-i)的改造丝心蛋白可以由序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(3-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-ii)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(3-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)
第三改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含上述标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(3-iii)包含序列号18(PRT399)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(3-iv)包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号18、序列号13、序列号14和序列号15所示的氨基酸序列是分别在序列号17、序列号7、序列号8和序列号9所示的氨基酸序列的N末端附加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(3-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(3-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(3-iv)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(3-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧将相邻的两个[(A)
第三改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第四改造丝心蛋白中，其结构域序列具有与天然来源的丝心蛋白相比不仅降低了(A)
作为第四改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(4-i)包含序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)、序列号9(Met-PRT799)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(4-ii)包含与序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。包含序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白的具体方式如上所述。
第二成分中含有的结构蛋白可以为合成纤维，也可以为疏水性改造丝心蛋白。
合成纤维通常具有不易被水润湿、缺乏吸水性和吸湿性的性质。作为合成纤维，可以列举例如聚对苯二甲酸乙二醇酯等聚酯、聚己酰胺(尼龙6)、尼龙66等聚酰胺、聚丙烯酸类、聚乙烯醇缩甲醛(维纶)。合成纤维通常具有即使与水性介质接触也不易收缩的性质。
第二成分可以为化学纤维。作为化学纤维，可以列举天然高分子(天然纤维)、半合成高分子(半合成纤维)和合成高分子(合成纤维)。作为天然高分子(天然纤维)，可以列举例如人造丝、铜氨纤维、波里诺西克(Polynosic)和莱赛尔等纤维素再生纤维。
作为半合成高分子(半合成纤维)，可以列举例如乙酸酯(二乙酸酯)和三乙酸酯等乙酸酯纤维、普罗米克斯(promix)等。
作为合成高分子(合成纤维)，可以列举例如上述的聚对苯二甲酸乙二醇酯等聚酯、聚己酰胺(尼龙6)、尼龙66等聚酰胺、聚丙烯酸类、聚乙烯醇缩甲醛(维纶)和聚氨酯(斯潘德克斯(Spandex))等。
在使用纤维素再生纤维、乙酸酯纤维、普罗米克斯、聚丙烯酸类、聚乙烯醇缩甲醛或聚氨酯等作为第二成分的情况下，使其溶解在公知的溶剂(溶液)中而制成纺丝液(纺丝原液)，从喷丝头喷出并与第一成分接合，将第一成分(改造丝心蛋白)和第二成分(化学纤维)在凝固液中凝固，由此能够制成并列型复合纤维。
在使用聚酯或聚酰胺作为第二成分的情况下，使这些原料熔融而制成液体，从喷丝头喷出并与第一成分接合，将第一成分(改造丝心蛋白)和第二成分(化学纤维)凝固，由此能够制成并列型复合纤维。
本说明书中，“疏水性改造丝心蛋白”是指缺乏吸水性或吸湿性的改造丝心蛋白纤维，可以利用例如各氨基酸的疏水性指标(疏水指数、以下也记为“HI”)来判断。通过使疏水性指标高，纤维自身的疏水度提高，即使与水性介质接触，也可降低收缩率。
结构蛋白没有特别限定，可以通过基因重组技术利用微生物等进行制造，也可以通过合成来制造。或者，结构蛋白也可以是将天然来源的结构蛋白进行纯化而得到的。
结构蛋白例如可以为结构蛋白和来源于该结构蛋白的人造结构蛋白。结构蛋白是指在生物体内形成或保持结构和形态等的结构蛋白。即，结构蛋白可以是天然来源的结构蛋白，也可以是依据天然来源的结构蛋白的氨基酸序列并对其氨基酸序列的一部分(例如该氨基酸序列的10％以下)进行改造而得到的改造蛋白。作为结构蛋白，可以列举例如丝心蛋白、角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和节肢弹性蛋白等。
丝心蛋白例如可以为选自由蚕丝丝心蛋白、蛛丝丝心蛋白和蜂丝丝心蛋白组成的组中的一种以上。特别是结构蛋白可以为蚕丝丝心蛋白、蛛丝丝心蛋白或它们的组合。在组合使用蚕丝丝心蛋白和蛛丝丝心蛋白的情况下，相对于蛛丝丝心蛋白100质量份，蚕丝丝心蛋白的比例例如可以为40质量份以下、30质量份以下或10质量份以下。
蚕丝是由作为家蚕(Bombyx mori)幼虫的蚕所形成的茧得到的纤维(茧丝)。通常，一根茧丝由两根蚕丝丝心蛋白和从外侧包覆它们的胶质(丝胶蛋白)构成。蚕丝丝心蛋白由很多原纤维构成。蚕丝丝心蛋白被四层丝胶蛋白包覆。实际使用中，通过精炼将外侧的丝胶蛋白溶解去除，所得到的蚕丝长丝用于服装用途中。一般的蚕丝具有1.33的比重、平均3.3分特克斯(decitex)的纤度和约1300m～约1500m的纤维长度。蚕丝丝心蛋白以野生或家蚕的茧或者旧的或废弃的丝绸料作为原料而得到。
作为蚕丝丝心蛋白，可以为除去丝胶蛋白的蚕丝丝心蛋白、未除去丝胶蛋白的蚕丝丝心蛋白、或者它们的组合。除去丝胶蛋白的蚕丝丝心蛋白是除去包覆蚕丝丝心蛋白的丝胶蛋白和其他脂肪成分等并进行纯化而得到的蚕丝丝心蛋白。这样纯化的蚕丝丝心蛋白优选以冷冻干燥粉末的形式使用。未除去丝胶蛋白的蚕丝丝心蛋白是丝胶蛋白等未被除去的未纯化的蚕丝丝心蛋白。
蛛丝丝心蛋白可以含有选自由天然蛛丝结构蛋白和来源于天然蛛丝结构蛋白的多肽(人造蛛丝结构蛋白)组成的组中的蛛丝多肽。
作为天然蛛丝结构蛋白，可以列举例如大吐丝管牵引丝结构蛋白、横丝蛋白和小壶状腺结构蛋白。大吐丝管牵引丝具有由结晶区和非晶区(也称为无定形区)构成的重复区域，因此兼具高应力和伸缩性。蛛丝的横丝具有下述特征：不具有结晶区，而具有由非晶区构成的重复区域。与大吐丝管牵引丝相比，横丝的应力差，但具有高伸缩性。
大吐丝管牵引丝结构蛋白在蜘蛛的大壶状腺中产生，具有强韧性优良的特征。作为大吐丝管牵引丝结构蛋白，可以列举例如来源于金纺蜘蛛(Nephila clavipes)的大壶状腺丝蛋白MaSp1和MaSp2、以及来源于十字园蛛(Araneus diadematus)的ADF3和ADF4。ADF3是十字园蛛的两种主要的牵引丝蛋白之一。来源于天然蛛丝结构蛋白的多肽可以为来源于这些牵引丝结构蛋白的多肽。来源于ADF3的多肽比较容易合成，并且在强伸度和韧度方面具有优良的特性。
横丝结构蛋白在蜘蛛的鞭状腺(flagelliform gland)中产生。作为横丝结构蛋白，可以列举例如来源于金纺蜘蛛(Nephila clavipes)的鞭状丝结构蛋白(flagelliformsilk protein)。
来源于天然蛛丝结构蛋白的多肽可以为重组蛛丝结构蛋白。作为重组蛛丝结构蛋白，可以列举天然型蛛丝结构蛋白的突变体、类似物或衍生物等。这样的多肽的优选的一例为大吐丝管牵引丝蛋白的重组蛛丝结构蛋白(也称为“来源于大吐丝管牵引丝结构蛋白的多肽”)。
作为丝心蛋白样结构蛋白的来源于大吐丝管牵引丝的结构蛋白和来源于蚕丝的结构蛋白可以列举例如包含式1：[(A)
上述中，可以是通过使式1中的(A)
另外，也可以是具有相当于在式1中的REP中将至少REP中的一个或两个以上的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的、降低了甘氨酸残基的含量的氨基酸序列的结构蛋白。作为这样的结构蛋白，可以列举甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列为10％以上的结构蛋白。
作为来源于大吐丝管牵引丝的结构蛋白的具体例，可以列举包含序列号13和序列号15所示的氨基酸序列的结构蛋白。
作为来源于横丝结构蛋白的结构蛋白，可以列举例如包含式2：[REP2]
作为来源于胶原蛋白的结构蛋白，可以列举例如包含式3：[REP3]
作为来源于节肢弹性蛋白的结构蛋白，可以列举例如包含式4：[REP4]
作为来源于弹性蛋白的结构蛋白，可以列举例如具有NCBI的GenBank的登录号AAC98395(人)、I47076(绵羊)、NP786966(牛)等的氨基酸序列的结构蛋白。具体而言，可以列举包含序列号44所示的氨基酸序列的结构蛋白。序列号44所示的氨基酸序列是在NCBI的GenBank的登录号AAC98395的氨基酸序列的第121位残基至第390位残基为止的氨基酸序列的N末端附加序列号11所示的氨基酸序列(标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
作为来源于角蛋白的结构蛋白，可以列举例如山羊(Capra hircus)的I型角蛋白等。具体而言，可以列举包含序列号45所示的氨基酸序列的结构蛋白。序列号45(PRT798)所示的氨基酸序列是在NCBI的GenBank的登录号ACY30466的氨基酸序列的N末端附加序列号11所示的氨基酸序列(标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
结构蛋白或来源于其的结构蛋白可以单独使用一种或者组合使用两种以上。可以通过组合使用两种以上的结构蛋白，将整体的疏水度调节至所期望的值。
改造丝心蛋白可以是其结构域序列与天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列不同的丝心蛋白，也可以是氨基酸序列与天然来源的丝心蛋白相同的丝心蛋白。最外层所使用的改造丝心蛋白例如可以是为了对天然来源的丝心蛋白赋予疏水性而人为地对结构域序列进行改造而得到的改造丝心蛋白。
作为第二成分所使用的改造丝心蛋白的具体例，可以列举具有包含在局部疏水性指标大的区域的结构域序列的改造丝心蛋白(第五改造丝心蛋白)、或者具有降低了谷氨酰胺残基的含量的结构域序列的改造丝心蛋白(第六改造丝心蛋白)。关于各氨基酸的疏水性指标，在下文中记述。
第五改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上的氨基酸残基被置换为了疏水性指标大的氨基酸残基和/或在REP中插入了一个或两个以上的疏水性指标大的氨基酸残基的、包含在局部疏水性指标大的区域的氨基酸序列。
在局部疏水性指标大的区域优选由连续的2～4个氨基酸残基构成。上述的“疏水性指标大的区域”是指连续的2～4个氨基酸残基的疏水性指标的合计或平均值比相应的天然来源的丝心蛋白中的相同位置的氨基酸残基的疏水性指标的合计或平均值大的区域。
“疏水性指标大的氨基酸残基”是指具有比相应的天然来源的丝心蛋白中的相同位置的氨基酸残基大的疏水性指标的氨基酸残基。上述的疏水性指标大的氨基酸残基更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基。
第五改造丝心蛋白中，可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上的氨基酸残基被置换为了疏水性指标大的氨基酸残基、和/或在REP中插入了一个或两个以上的疏水性指标大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于置换、缺失、插入和/或添加了一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第五改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中将REP中的一个或两个以上的亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、和/或在REP中插入一个或两个以上的疏水性氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上的亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上的疏水性氨基酸残基的氨基酸序列，并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。任意一种情况下，都可以在相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或两个以上的亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上的疏水性氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第五改造丝心蛋白可以包含式1：[(A)
关于氨基酸残基的疏水性指标，使用公知的指标(Hydropathy index:Kyte J,&Doolittle R(1982)“A simple method for displaying the hydropathic character ofa protein”,J.Mol.Biol.,157,pp.105-132)。具体而言，各氨基酸的疏水性指标(hydropathy index、以下也记为“HI”)如下述表1所示。
[表1]
进一步详细地说明p/q的计算方法。计算中，使用从式1：[(A)
例如，在提取到20处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”的情况下(无重复)，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中含有20处连续的4个氨基酸残基(无重复)，p为20×4＝80。另外，例如，在2处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”仅有1个氨基酸残基重复存在的情况下，在连续的4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中含有7个氨基酸残基(p＝2×4-1＝7。“-1”为重复部分的扣除)。例如在图4所示的结构域序列的情况下，“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续的4个氨基酸残基”不重复地存在7处，因此p为7×4＝28。另外，例如在图4所示的结构域序列的情况下，q为4+50+4+40+4+10+4+20+4+30＝170(不包括存在于C末端侧的最后的(A)
第五改造丝心蛋白中，p/q优选为6.2％以上、更优选为7％以上、进一步优选为10％以上、更进一步优选为20％以上、更进一步优选为30％以上。p/q的上限没有特别限制，例如可以为45％以下。
第五改造丝心蛋白例如可以通过如下方法得到：对于克隆出的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，将REP中的一个或两个以上的亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、和/或在REP中插入一个或两个以上的疏水性氨基酸残基，以使其满足上述p/q的条件，由此改造成包含在局部疏水性指标大的区域的氨基酸序列。另外，例如也可以通过由天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计出满足上述p/q的条件的氨基酸序列，并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。任意一种情况下，都可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于REP中的一个或两个以上的氨基酸残基被置换为疏水性指标大的氨基酸残基、和/或在REP中插入一个或两个以上的疏水性指标大的氨基酸残基的改造的基础上，进一步进行相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上氨基酸残基的改造。
作为疏水性指标大的氨基酸残基，没有特别限制，优选异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)，更优选缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和异亮氨酸(I)。
作为第五改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(5-i)包含序列号19(Met-PRT720)、序列号20(Met-PRT665)或序列号21(Met-PRT666)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(5-ii)包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(5-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号19所示的氨基酸序列是对序列号7(Met-PRT410)所示的氨基酸序列除了C末端侧的末端以外每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)、进一步将一部分谷氨酰胺残基(G)置换为丝氨酸残基(S)、并且使C末端侧的一部分氨基酸缺失而得到的氨基酸序列。序列号20所示的氨基酸序列是对序列号8(Met-PRT525)所示的氨基酸序列每隔一个REP分别插入1处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。序列号21所示的氨基酸序列是对序列号8所示的氨基酸序列每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)而得到的氨基酸序列。
(5-i)的改造丝心蛋白可以由序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列构成。
(5-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(5-ii)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(5-ii)的改造丝心蛋白优选：与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)
第五改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(5-iii)包含序列号22(PRT720)、序列号23(PRT665)或序列号24(PRT666)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(5-iv)包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号22、序列号23和序列号24所示的氨基酸序列是分别在序列号19、序列号20和序列号21所示的氨基酸序列的N末端附加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。
(5-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列构成。
(5-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(5-iv)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(5-iv)的改造丝心蛋白优选：与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性，并且将从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)
第五改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
第六改造丝心蛋白具有与天然来源的丝心蛋白相比降低了谷氨酰胺残基的含量的氨基酸序列。
第六改造丝心蛋白优选在REP的氨基酸序列中包含选自GGX基序和GPGXX基序中的至少一种基序。
第六改造丝心蛋白在REP中包含GPGXX基序的情况下，GPGXX基序含有率通常为1％以上，也可以为5％以上，优选为10％以上。对GPGXX基序含有率的上限没有特别限制，可以为50％以下，也可以为30％以下。
本说明书中，“GPGXX基序含有率”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)
GPGXX基序含有率的计算中，将“从结构域序列中除去位于最靠C末端侧的(A)
图5是示出改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。参考图5具体地对GPGXX基序含有率的计算方法进行说明。首先，在图5所示的改造丝心蛋白的结构域序列(为“[(A)
第六改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下、更优选为7％以下、进一步优选为4％以下、特别优选为0％。
本说明书中，“谷氨酰胺残基含有率”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)
第六改造丝心蛋白中，其结构域序列可以具有与天然来源的丝心蛋白相比相当于缺失了REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基、或者将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
“其他氨基酸残基”只要是谷氨酰胺残基以外的氨基酸残基即可，优选为疏水性指标比谷氨酰胺残基大的氨基酸残基。氨基酸残基的疏水性指标如表1所示。
如表1所示，作为疏水性指标比谷氨酰胺残基大的氨基酸残基，可以列举选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)、丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)和组氨酸(H)中的氨基酸残基。这些之中，更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、甲硫氨酸(M)和丙氨酸(A)中的氨基酸残基，进一步优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)和苯丙氨酸(F)中的氨基酸残基。
第六改造丝心蛋白中，REP的疏水度优选为-0.8以上、更优选为-0.7以上、进一步优选为0以上、进一步更优选为0.3以上、特别优选为0.4以上。对REP的疏水度的上限没有特别限制，可以为1.0以下，也可以为0.7以下。
本说明书中，“REP的疏水度”为利用下述方法算出的值。
在包含式1：[(A)
第六改造丝心蛋白中，其结构域序列可以在与天然来源的丝心蛋白相比相当于缺失了REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基、和/或将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的改造的基础上，进一步具有相当于置换、缺失、插入和/或添加一个或两个以上的氨基酸残基的氨基酸序列的改造。
第六改造丝心蛋白例如可以通过从克隆出的天然来源的丝心蛋白的基因序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上的谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基而得到。另外，例如也可以通过设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中使REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基发生缺失、和/或将REP中的一个或两个以上谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列，并化学合成出编码所设计的氨基酸序列的核酸而得到。
作为第六改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(6-i)包含序列号25(Met-PRT888)、序列号26(Met-PRT965)、序列号27(Met-PRT889)、序列号28(Met-PRT916)、序列号29(Met-PRT918)、序列号30(Met-PRT699)、序列号31(Met-PRT698)、序列号32(Met-PRT1009)或序列号46(Met-PRT966)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(6-ii)包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32或序列号46所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(6-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号25所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号26所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为TS、并且将其余的Q置换为A而得到的氨基酸序列。序列号27所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。序列号28所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VI、并且将其余的Q置换为L而得到的氨基酸序列。序列号29所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VF、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号30所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列(Met-PRT525)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号31所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号32所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的几个氨基酸残基被进行了置换)重复4次而得到的序列中的QQ全部置换为VF、并且将其余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31和序列号32所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表2)。
[表2]
(6-i)的改造丝心蛋白可以由序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32或序列号46所示的氨基酸序列构成。
(6-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32或序列号46所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(6-ii)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(6-ii)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-ii)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改造丝心蛋白可以在N末端和C末端中的任意一个末端或两个末端包含标签序列。由此，能够进行改造丝心蛋白的分离、固定化、检测和可见化等。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体的示例，可以列举(6-iii)包含序列号33(PRT888)、序列号34(PRT965)、序列号35(PRT889)、序列号36(PRT916)、序列号37(PRT918)、序列号38(PRT699)、序列号39(PRT698)、序列号40(PRT1009)或序列号47(PRT966)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者(6-iv)包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40或序列号47所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40和序列号47所示的氨基酸序列是分别在序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32和序列号46所示的氨基酸序列的N末端附加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。由于仅在N末端附加有标签序列，因此谷氨酰胺残基含有率没有变化，序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40和序列号47所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表3)。
[表3]
(6-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40或序列号47所示的氨基酸序列构成。
(6-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40或序列号47所示的氨基酸序列具有90％以上的序列一致性的氨基酸序列。另外，(6-iv)的改造丝心蛋白也是包含式1：[(A)
(6-iv)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。另外，(6-iv)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第六改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统中生产的蛋白质释放到宿主的外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主的种类适当设定。
改造(人造)丝心蛋白纤维的极限氧指数(LOI)值可以为18以上，也可以为20以上，也可以为22以上，也可以为24以上，也可以为26以上，也可以为28以上，也可以为29以上，也可以为30以上。上述的LOI值是依据日本“消防厅危险物规制课长消防危50号(1995年5月31日)”中记载的“粉粒状或熔点低的合成树脂的试验方法”测定的值。
改造(人造)丝心蛋白纤维的按照下述式A求出的最高吸湿发热度可以大于0.025℃/g，也可以为0.026℃/g以上，也可以为0.027℃/g以上，也可以为0.028℃/g以上，也可以为0.029℃/g以上，也可以为0.030℃/g以上，也可以为0.035℃/g以上，也可以为0.040℃/g以上。对最高吸湿发热度的上限没有特别限制，通常为0.060℃/g以下。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
[式A中，低湿度环境是指温度为20℃且相对湿度为40％的环境，高湿度环境是指温度为20℃且相对湿度为90％的环境。]
改造丝心蛋白纤维的保温性指数可以为0.22以上，也可以为0.24以上，也可以为0.26以上，也可以为0.28以上，也可以为0.30以上，也可以为0.32以上。对保温性指数的上限没有特别限制，例如可以为0.60以下或0.40以下。
改造丝心蛋白纤维优选具有优良的保温性，按照下述式C求出的保温性指数可以为0.20以上。
式C：保温性指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m
将本发明的各实施方式的复合纤维的一例示于图7。图7(a)是示出具备第一成分51和第二成分52的复合纤维50的示意图。第一成分51包含具有水收缩性的改造丝心蛋白，可以通过与水性介质接触而收缩。另一方面，第二成分52的水收缩性降低，通过与水的接触引起的收缩率与第一成分相比较小。图7(b)是示出变更第一成分与第二成分的构成比而得到的复合纤维的示意图。
通过适当变更第一成分和第二成分中使用的纤维的组合、或者第一成分与第二成分的构成比，能够制备具有所期望的卷曲性的复合纤维。
由于第一成分和第二成分的水收缩性的差异，使本实施方式的复合纤维与水性介质接触时，第一成分比第二成分更大幅收缩，能够容易地进行卷曲加工和纺纱。即，本实施方式的复合纤维的卷曲性优良，作为卷曲纱、短纤纱有用。卷曲纱的可纺性、蓬松性、伸缩性、柔软性和弹性优良，进而能够赋予良好的手感、柔软的触感、保湿性。
第一成分中含有的改造丝心蛋白的疏水度与第二成分中含有的结构蛋白的疏水度彼此不同。改造丝心蛋白或结构蛋白的疏水度是算出构成各蛋白质的各氨基酸残基(其中，不包括与标签序列和铰链序列相当的氨基酸残基)的各HI的合计、并将其除以氨基酸残基数而得到的值。第一成分中含有的改造丝心蛋白的疏水度例如优选为-0.8以下、更优选为-0.55以下。另外，第二成分中含有的结构蛋白的疏水度例如优选大于-0.8、更优选大于-0.55。
在第一成分含有多种改造丝心蛋白的情况下，关于该成分的疏水度，可以算出第一成分中含有的各改造丝心蛋白的各疏水度，以各成分的比例所对应的平均值算出该成分的疏水度。例如，可以使用将各改造丝心蛋白的疏水度乘以该改造丝心蛋白在第一成分中的含有率所得的数值进行合计、并除以改造丝心蛋白的数量而得到的值。
在第二成分含有多种结构蛋白的情况下，关于该成分的疏水度，可以算出第二成分中含有的各结构蛋白的各疏水度，以各成分的比例所对应的平均值算出该成分的疏水度。例如可以使用将各结构蛋白的疏水度乘以该结构蛋白在第二成分中的含有率所得的数值进行合计、并除以结构蛋白的数量而得到的值。
另外，在如上所述第一成分含有多种改造丝心蛋白的情况下、或者第二成分含有多种结构蛋白的情况下，由于含有率小(例如含有率为10％以下)的改造丝心蛋白或结构蛋白对该成分整体的疏水度的贡献足够小，因此可以不考虑该改造丝心蛋白或结构蛋白的疏水度而算出各成分的疏水度。例如，蚕丝由约75％的蚕丝丝心蛋白和约25％的丝胶蛋白(UniProt数据库、登录号P07856)构成。蚕丝丝心蛋白由丝心蛋白H链(UniProt数据库、登录号P05790)、丝心蛋白L链(UniProt数据库、登录号P21828)和fibrohexamerin(UniProt数据库、登录号P04148)构成，丝心蛋白H链在量上占大部分。在使用除去丝胶蛋白后的家蚕的蚕丝丝心蛋白作为天然结构蛋白的情况下，该蚕丝丝心蛋白的疏水度可以采用0.216的疏水度，该值是算出作为主要成分的丝心蛋白H链的各氨基酸残基的各HI的合计、并将其除以氨基酸残基数而得到的值。
序列号13、序列号14、序列号15、序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40和序列号47所示的氨基酸序列的疏水度如表4所示。计算各氨基酸序列的疏水度时，将与改造丝心蛋白无关的序列(即，与序列号11所示的氨基酸序列相当的序列)除外来计算。
[表4]
序列号42、序列号43、序列号44和序列号45所示的氨基酸序列的疏水度如表5所示。计算各氨基酸序列的疏水度时，将与结构蛋白无关的序列(即，与序列号11所示的氨基酸序列相当的序列)除外来计算。
[表5]
<改造丝心蛋白的制造方法>
改造丝心蛋白例如可以通过下述方法进行生产：利用具有编码该改造丝心蛋白的核酸序列和以能够工作的方式与该核酸序列连接的一个或两个以上的调节序列的表达载体对宿主进行转化，利用转化后的宿主来表达该核酸。
编码改造丝心蛋白的核酸的制造方法没有特别限制。例如可以通过利用编码天然丝心蛋白的基因，利用聚合酶链式反应(PCR)等进行扩增而克隆化，利用基因工程的方法进行改造的方法；或者进行化学合成的方法来制造该核酸。核酸的化学合成方法也没有特别限制，例如可以利用下述方法对基因进行化学合成：基于由NCBI网络数据库等获得的丝心蛋白的氨基酸序列信息，利用AKTA oligopilot plus 10/100(通用电气医疗日本株式会社)等自动合成寡核苷酸，通过PCR等将所合成的寡核苷酸连接。此时，为了易于进行改造丝心蛋白的纯化和/或确认，可以合成编码由在上述氨基酸序列的N末端附加由起始密码子和His10标签构成的氨基酸序列而得到的氨基酸序列构成的改造丝心蛋白的核酸。
调节序列是对宿主中的改造丝心蛋白的表达进行调控的序列(例如启动子、增强子、核糖体结合序列、转录终止序列等)，可以根据宿主的种类适当选择。作为启动子，可以使用在宿主细胞中发挥功能、能够对改造丝心蛋白进行表达诱导的诱导性启动子。诱导性启动子是能够根据诱导物质(表达诱导剂)的存在、阻遏物分子的不存在、或者温度、渗透压或pH值的上升或降低等物理因素对转录进行调控的启动子。
表达载体的种类可以根据宿主的种类适当选择质粒载体、病毒载体、柯斯质粒(cosmid)载体、福斯质粒(fosmid)载体、人工染色体载体等。作为表达载体，优选使用在宿主细胞中能够自主复制、或者能够整合到宿主的染色体中、且在能够对编码改造丝心蛋白的核酸进行转录的位置含有启动子的表达载体。
作为宿主，原核生物、以及酵母、丝状真菌、昆虫细胞、动物细胞和植物细胞等真核生物均可以适当地使用。
作为原核生物的宿主的优选例，可以列举属于埃希氏菌属、短芽孢杆菌属、沙雷氏菌属、芽孢杆菌属、微杆菌属、短杆菌属、棒杆菌属和假单胞菌属等的细菌。作为属于埃希氏菌属的微生物，可以列举例如大肠杆菌(Escherichia coli)等。作为属于短芽孢杆菌属的微生物，可以列举例如土壤短芽孢杆菌(Brevibacillus agri)等。作为属于沙雷氏菌属的微生物，可以列举例如液化沙雷氏菌(Serratia liquefacience)等。作为属于芽孢杆菌属的微生物，可以列举例如枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)等。作为属于微杆菌属的微生物，可以列举例如嗜氨微杆菌(Microbacterium ammoniaphilum)等。作为属于短杆菌属的微生物，可以列举例如叉开短杆菌(Brevivacterium divaricatum)等。作为属于棒杆菌属的微生物，可以列举例如产氨棒杆菌(Corynebacterium ammoniagenes等。作为属于假单胞菌(Pseudomonas)属的微生物，可以列举例如恶臭假单胞菌(Pseudomonas putida)等。
在以原核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可以列举例如pBTrp2(Boehringer Mannheim公司制)、pGEX(Pharmacia公司制)、pUC18、pBluescriptII、pSupex、pET22b、pCold、pUB110、pNCO2(日本特开2002-238569号公报)等。
作为真核生物的宿主，可以列举例如酵母和丝状真菌(霉菌等)。作为酵母，可以列举例如属于酵母属、毕赤酵母属、裂殖酵母属等的酵母。作为丝状真菌，可以列举例如属于曲霉属、青霉属、木霉(Trichoderma)属等的丝状真菌。
在以真核生物作为宿主的情况下，作为导入编码改造丝心蛋白的核酸的载体，可以列举例如YEp13(ATCC37115)、YEp24(ATCC37051)等。作为向上述宿主细胞中导入表达载体的方法，只要是将DNA导入上述宿主细胞中的方法则均可以使用。可以列举例如使用钙离子的方法[Proc.Natl.Acad.Sci.USA,69,2110(1972)]、电穿孔法、原生质球法、原生质体法、乙酸锂法、感受态细胞法等。
作为利用以表达载体进行了转化的宿主的核酸的表达方法，除了直接表达以外，还可以依照分子克隆第二版中记载的方法等进行分泌生产、融合蛋白质表达等。
改造丝心蛋白例如可以通过将利用表达载体进行了转化的宿主在培养用培养基中培养，使该改造丝心蛋白在培养用培养基中生成蓄积，并从该培养用培养基中采集来制造。将宿主在培养用培养基中培养的方法可以按照宿主的培养中通常使用的方法进行。
在宿主为大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的情况下，作为培养用培养基，只要是含有宿主可同化的碳源、氮源和无机盐类等、能够高效地进行宿主的培养的培养基，则可以使用天然培养基、合成培养基中的任意一种。
作为碳源，只要是上述转化微生物可同化的碳源即可，可以使用例如葡萄糖、果糖、蔗糖以及含有这些糖的糖蜜、淀粉和淀粉水解物等碳水化合物、乙酸和丙酸等有机酸、以及乙醇和丙醇等醇类。作为氮源，可以使用例如氨、氯化铵、硫酸铵、乙酸铵和磷酸铵等无机酸或有机酸的铵盐、其他含氮化合物、以及蛋白胨、肉提取物、酵母提取物、玉米浆、酪蛋白水解物、豆粕和豆粕水解物、各种发酵菌体及其消化产物。作为无机盐类，可以使用例如磷酸二氢钾、磷酸氢二钾、磷酸镁、硫酸镁、氯化钠、硫酸亚铁、硫酸锰、硫酸铜和碳酸钙。
大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的培养例如可以在振荡培养或深部通气搅拌培养等需氧条件下进行。培养温度例如为15～40℃。培养时间通常为16小时～7天。培养中的培养用培养基的pH优选保持于3.0～9.0。培养用培养基的pH的调节可以使用无机酸、有机酸、碱溶液、尿素、碳酸钙和氨等进行。
另外，培养中，可以根据需要在培养用培养基中添加氨苄青霉素和四环素等抗生素。在对利用使用诱导性启动子作为启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以根据需要在培养基中添加诱导剂。例如，在对利用使用lac启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加异丙基-β-D-硫代吡喃半乳糖苷等；在对利用使用trp启动子的表达载体进行了转化的微生物进行培养时，可以在培养基中添加吲哚丙烯酸等。
所表达的改造丝心蛋白的分离、纯化可以利用通常使用的方法进行。例如，在该改造丝心蛋白以溶解状态在细胞内进行表达的情况下，在培养结束后，通过离心分离回收宿主细胞，悬浮于水系缓冲液中后，利用超声波破碎机、弗氏压碎器、Manton-Gaulin匀浆器和戴诺研磨机(DYNO-MILL)等将宿主细胞破碎，得到无细胞提取液。从通过将该无细胞提取液离心分离而得到的上清中，单独或组合使用改造丝心蛋白的分离纯化中通常使用的方法、即溶剂提取法、利用硫酸铵等的盐析法、脱盐法、利用有机溶剂的沉淀法、使用二乙基氨基乙基(DEAE)-琼脂糖、DIAION HPA-75(三菱化成公司制)等树脂的阴离子交换层析法、使用S-琼脂糖FF(Pharmacia公司制)等树脂的阳离子交换层析法、使用丁基琼脂糖、苯基琼脂糖等树脂的疏水性层析法、使用分子筛的凝胶过滤法、亲和层析法、聚焦层析法、等电聚焦电泳等电泳法等方法，能够得到纯化制备品。
另外，在改造丝心蛋白在细胞内形成不溶体而进行表达的情况下，同样地回收宿主细胞后将其破碎并进行离心分离，由此以沉淀级分的形式回收改造丝心蛋白的不溶体。回收的改造丝心蛋白的不溶体可以利用蛋白变性剂进行可溶化。该操作后，利用与上述同样的分离纯化法能够得到改造丝心蛋白的纯化制备品。在该改造丝心蛋白被分泌到细胞外的情况下，可以从培养上清中回收该改造丝心蛋白。即，利用离心分离等方法对培养物进行处理，由此获得培养上清，通过使用与上述同样的分离纯化法，能够从该培养上清中得到纯化制备品。
<纺丝原液>
第一纺丝原液含有改造丝心蛋白和溶剂。第二纺丝原液含有结构蛋白和溶剂。
第一纺丝原液中的改造丝心蛋白的浓度没有特别限定，可以根据所期望的复合纤维的卷曲性和纤维直径、与第二成分中含有的结构蛋白的组合等因素而适当设定。例如，改造丝心蛋白的浓度基于第一纺丝原液的总质量(将第一纺丝原液的总质量设为100质量％时)优选为5～40质量％、更优选为7～40质量％、更优选为10～40质量％、更优选为7～35质量％、更优选为10～35质量％、更优选为12～35质量％、更优选为15～35质量％、进一步优选为15～30质量％、进一步优选为20～35质量％、进一步优选为20～30质量％。改造丝心蛋白的浓度为5质量％以上时，具有复合纤维的生产率更加提高的倾向。改造丝心蛋白的浓度为40质量％以下时，能够将纺丝原液更稳定地从喷丝头喷出，具有生产率更加提高的倾向。
第二纺丝原液中的结构蛋白的浓度没有特别限定，可以根据所期望的复合纤维的卷曲性和纤维直径、与第一成分中含有的结构蛋白的组合等因素而适当设定。例如，改造丝心蛋白的浓度基于第二纺丝原液的总质量(将第二纺丝原液的总质量设为100质量％时)优选为5～40质量％、更优选为7～40质量％、更优选为10～40质量％、更优选为7～35质量％、更优选为10～35质量％、更优选为12～35质量％、更优选为15～35质量％、进一步优选为15～30质量％、进一步优选为20～35质量％、进一步优选为20～30质量％。改造丝心蛋白的浓度为5质量％以上时，具有复合纤维的生产率更加提高的倾向。改造丝心蛋白的浓度为40质量％以下时，能够将纺丝原液更稳定地从喷丝头喷出，具有生产率更加提高的倾向。
第一纺丝原液的溶剂只要能够溶解改造丝心蛋白即可。另外，第二纺丝原液的溶剂只要能够溶解结构蛋白即可。作为这样的溶剂，可以列举六氟异丙醇(HFIP)、六氟丙酮(HFA)、二甲基亚砜(DMSO)、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)、N,N-二甲基乙酰胺(DMA)、1,3-二甲基-2-咪唑啉酮(DMI)、N-甲基-2-吡咯烷酮(NMP)、乙腈、N-甲基吗啉-N-氧化物(NMO)、甲酸等。另外，溶剂也可以为水溶液，具体而言，可以列举含有选自由尿素、胍、十二烷基硫酸钠(SDS)、溴化锂、氯化钙和硫氰酸锂组成的组中的至少一种的水溶液。这些溶剂可以单独使用一种，也可以组合使用两种以上。
纺丝原液的制备方法可以为本领域技术人员公知的方法，可以以任意的顺序将改造丝心蛋白或结构蛋白与溶剂混合。
可以根据需要在第一纺丝原液和第二纺丝原液中添加无机盐。无机盐能够作为改造丝心蛋白的溶解促进剂发挥功能。作为无机盐，可以列举例如碱金属卤化物、碱土金属卤化物、碱土金属硝酸盐等。作为无机盐的具体例，可以列举碳酸锂、氯化锂、氯化钙、硝酸钙、溴化锂、溴化钡、溴化钙、氯酸钡、高氯酸钠、高氯酸锂、高氯酸钡、高氯酸钙、高氯酸镁。
纺丝原液的粘度可以根据复合纤维的用途、纺丝方法而适当设定。纺丝原液的粘度例如在20℃下可以为5000～40000mPa·秒，也可以为7000～40000mPa·秒、10000～40000mPa·秒、7000～35000mPa·秒、10000～35000mPa·秒、10000～30000mPa·秒或10000～25000mPa·秒。纺丝原液的粘度可以使用例如京都电子工业公司制造的商品名“EMS粘度计”进行测定。
为了促进溶解，可以对纺丝原液进行一定时间的搅拌或振荡。此时，可以加热至改造丝心蛋白或结构蛋白溶解于溶剂中的温度。纺丝原液例如可以加热至30℃以上、40℃以上、50℃以上、60℃以上、70℃以上、80℃以上或90℃以上。加热温度的上限例如为溶剂的沸点以下。
<纺丝>
复合纤维可以利用公知的纺丝方法进行制造。例如，复合纤维可以通过使用第一纺丝原液和第二纺丝原液，利用干式纺丝、熔融纺丝、湿式纺丝、干湿式纺丝等公知的纺丝方法进行纺丝而得到。作为优选的纺丝方法，可以列举湿式纺丝或干湿式纺丝。
在湿式纺丝或干湿式纺丝中，从喷丝头(喷嘴)喷出第一纺丝原液和第二纺丝原液并使其接合，在凝固液中将第一成分(改造丝心蛋白)和第二成分(结构蛋白)凝固，由此能够以未拉伸丝的状态得到复合纤维。
图6是概略性地示出用于制造复合纤维的纺丝装置的一例的说明图。图6所示的纺丝装置10为干湿式纺丝用的纺丝装置的一例，具有挤出装置1、未拉伸丝制造装置2、湿热拉伸装置3和干燥装置4。
对使用纺丝装置10的纺丝方法进行说明。首先，利用齿轮泵8将储藏于储槽7中的纺丝原液6从喷头9中挤出。在实验室规模上，可以将纺丝原液填充至注射器中，使用注射泵从喷嘴中挤出。接着，挤出的纺丝原液6经过气隙19被供给至凝固液槽20的凝固液11内，溶剂被除去，蛋白质发生凝固，形成纤维状凝固体。接着，纤维状凝固体被供给至拉伸浴槽21内的温水12中而进行拉伸。拉伸倍率由供给夹持辊13与引离夹持辊14的速度比决定。然后，拉伸后的纤维状凝固体被供给至干燥装置4，在丝路22内被干燥，以卷丝体5的形式得到复合纤维36。18a～18g为导丝器。
作为复合纤维制造用的喷丝头(喷嘴)，例如已知并列结构的复合纤维制造用的喷嘴等。并列结构的复合纤维制造用的喷嘴中，在喷嘴的中央部配置有挤出第一纺丝原液(对应于复合纤维的第一成分)的第一喷头，与其接近地配置有挤出第二纺丝原液(对应于复合纤维的第二成分)的第二喷头。第二喷头可以朝向第一喷头倾斜，以使第二纺丝原液与从第一喷头挤出的第一纺丝原液的流束会合。另外，优选第一喷头的流束与第二喷头的流束并行。第二喷头可以与第一喷头略微相接。另外，喷嘴也可是第一喷头与第二喷头成为一体、第一纺丝原液的喷出口和第二纺丝原液的喷出口由隔壁隔开的喷嘴。各喷头优选按照通过尺寸、温度控制等而使喷出量恒定的方式进行设计。从第二喷头挤出的第二纺丝原液与从第一喷头挤出的第一纺丝原液会合而一体化，通过与凝固液接触，形成并列结构的未拉伸丝。
各喷头的位置可以根据所使用的纤维原料的种类、各纺丝原液的粘度、挤出速度、温度等纺丝条件而适当调节。
作为凝固液11，只要是能够脱溶剂的溶液即可，可以列举例如甲醇、乙醇和2-丙醇等碳原子数1～5的低级醇、以及丙酮等。凝固液11可以适当含有水。凝固液11的温度优选为0～30℃。凝固的蛋白质在凝固液11中通过的距离(实质上为从导丝器18a至导丝器18b的距离)只要是能够高效地进行脱溶剂的长度即可，例如为200～500mm。在凝固液11中的停留时间只要是将纺丝原液溶剂从未拉伸丝中除去的时间即可。另外，可以在凝固液11中进行拉伸(预拉伸)。凝固液槽20可以设置多段，并且可以根据需要在各段或特定的段中进行拉伸。为了抑制低级醇的蒸发，可以将凝固液维持于低温，以未拉伸丝的状态进行引离。另外，可以在凝固液中对未拉伸丝进行拉伸(预拉伸)。
上述方法中得到的未拉伸丝(或预拉伸丝)可以通过拉伸工序而成为拉伸丝(复合纤维)的状态。作为拉伸方法，可以列举湿热拉伸、干热拉伸等。
湿热拉伸可以在温水中、向温水中添加有机溶剂等而得到的溶液中或蒸汽加热中进行。作为温度，例如可以为40～200℃，也可以为50～180℃，也可以为50～150℃，也可以为75～90℃。湿热拉伸中的拉伸倍率相对于未拉伸丝(或预拉伸丝)例如可以为1～30倍，也可以为2～25倍，也可以为2～20倍，也可以为2～15倍，也可以为2～10倍，也可以为2～8倍，也可以为2～6倍，也可以为2～4倍。但是，拉伸倍率只要是可得到所期望的纤维的粗度、机械物性等特性的范围则没有限定。
干热拉伸可以使用接触型的加热板和非接触型的炉等装置来进行，没有特别限定，只要是使纤维升温至规定的温度、并且能够以规定的倍率进行拉伸的装置即可。作为温度，例如可以为100℃～270℃，也可以为140℃～230℃，也可以为140℃～200℃，也可以为160℃～200℃，也可以为160℃～180℃。
干热拉伸工序中的拉伸倍率相对于未拉伸丝(或预拉伸丝)例如可以为1～30倍，也可以为2～30倍，也可以为2～20倍，也可以为3～15倍，优选为3～10倍，更优选为3～8倍，进一步优选为4～8倍。但是，拉伸倍率只要是可得到所期望的纤维的粗度、机械物性等特性的范围则没有限定。
拉伸工序可以分别单独进行湿热拉伸和干热拉伸，另外也可以将它们以多步或组合进行。即，作为拉伸工序，可以第一步拉伸进行湿热拉伸、第二步进行干热拉伸；或者第一步拉伸进行湿热拉伸、第二步进行湿热拉伸、进一步以干热拉伸进行第三步拉伸，可以将湿热拉伸和干热拉伸适当组合而进行。
经过拉伸工序后的复合纤维的最终拉伸倍率的下限值相对于未拉伸丝(或预拉伸丝)优选可以为1倍、2倍、3倍、4倍、5倍、6倍、7倍、8倍或9倍。经过拉伸工序后的复合纤维的最终拉伸倍率的上限值优选可以为40倍、30倍、20倍、15倍、14倍、13倍、12倍、11倍或10倍。另外，例如可以为3～40倍，也可以为3～30倍，也可以为5～30倍，也可以为5～20倍，也可以为5～15倍，也可以为5～13倍。
纺丝工序中，喷丝头的喷头形状、孔形状、孔数等没有特别限定，可以根据所期望的纤维直径和单丝根数等而适当选择。
在干燥之前或之后，可以根据需要出于赋予电荷抑制性、集束性和润滑性等目的而对未拉伸丝(或预拉伸丝)或拉伸丝赋予油剂。赋予的油剂的种类和赋予量等没有特别限定，可以考虑复合纤维的使用用途、复合纤维的处理性等而适当调节。
在喷丝头的孔形状为圆形的情况下，可以例示0.1mm～0.6mm的孔径。孔径为0.1mm以上时，能够降低压力损失，能够抑制设备费用。孔径为0.6mm以下时，能够省略用于使纤维直径变细的拉伸操作，能够进一步降低在喷出至引离之间发生断裂(拉伸断裂)的可能性。
通过喷丝头时的温度和喷丝头的温度没有特别限定，根据所使用的纺丝原液的浓度和粘度、溶剂的种类等适当调节即可。从防止改造丝心蛋白和结构蛋白的劣化等的观点出发，喷丝头的温度优选为30℃～100℃。另外，关于该温度，从进一步降低发生溶剂的挥发所致的压力上升、纺丝原液的固体化所致的配管内堵塞的可能性的观点出发，优选以低于所使用的溶剂的沸点的温度作为上限。由此，工序稳定性提高。
本实施方式的方法可以进一步设置在纺丝原液的喷出前对纺丝原液进行过滤的工序(过滤工序)、和/或在喷出前对纺丝原液进行脱泡的工序(脱泡工序)。
卷曲工序是通过使具有潜在卷曲性能的复合纤维与水性介质接触而使其卷曲(以下有时称为“水卷曲”)的工序。
通过与水性介质接触，能够在不依靠外力的情况下使复合改造丝心蛋白纤维卷曲。水性介质是指包含水(包括水蒸气)的液体或气体(蒸汽)的介质。水性介质可以为水，也可以为水与亲水性溶剂的混合液。作为亲水性溶剂，可以列举例如乙醇和甲醇等挥发性溶剂或其蒸气。水性介质可以是水与乙醇、甲醇等挥发性溶剂的混合液体，优选为水或者水与乙醇的混合液体。通过使用包含挥发性溶剂或其蒸气的水性介质，能够提高水卷曲后的干燥速度，进而能够对最终得到的卷曲短纤维或卷曲纤维赋予柔软的手感。
水与挥发性溶剂或其蒸气的比率没有特别限定，例如水:挥发性溶剂以质量比计可以为10:90～90:10。以水性介质的总质量为基准，水的含量优选为30质量％以上，可以为40质量％或50质量％以上。水性介质为液体的情况下，优选在水性介质中分散油剂。这种情况下，可以同时进行水卷曲和油剂附着。需要说明的是，作为油剂，只要是出于例如防静电用、减轻摩擦用、赋予柔软性用或赋予防水性用等工序通过性或功能性赋予等一般目的而使用的公知的油剂则均可以使用。需要说明的是，油剂的量没有特别限定，例如相对于油剂和水性介质的总质量可以为1～10质量％，或者可以为2～5质量％。
水性介质优选为包含水(包括水蒸气)的10～230℃的液体或气体。水性介质的温度可以为10℃以上、25℃以上、40℃以上、60℃以上或100℃以上，可以为230℃以下、120℃以下或100℃以下。更具体而言，水性介质为气体(蒸汽)的情况下，水性介质的温度优选为100～230℃、更优选为100～120℃。水性介质的蒸汽为230℃以下时，能够防止复合纤维的热变性。水性介质为液体的情况下，从高效地赋予卷曲的观点出发，水性介质的温度优选为10℃以上、25℃以上或40℃以上，从使复合纤维的强度保持较高的观点出发，优选为60℃以下。
与水性介质接触的时间没有特别限制，为30秒以上即可，可以为1分钟以上或2分钟以上，从生产率的观点出发，优选为10分钟以下。另外，在蒸汽的情况下，认为与液体相比可在短时间内得到大的收缩率。与水性介质的接触可以在常压下进行，也可以在减压下(例如真空)进行。
作为与水性介质接触的方法，可以列举将复合纤维浸渍于水性介质中的方法、对复合纤维喷雾水性介质的蒸汽的方法、将复合纤维暴露于充满水性介质的蒸汽的环境中的方法等。水性介质为蒸汽的情况下，水性介质与复合纤维的接触可以使用一般的蒸汽定型装置来进行。作为蒸汽定型装置的具体例，可以列举产品名：FMSA型蒸汽定型机(福伸工业株式会社制造)、产品名：EPS-400(辻井染机工业株式会社制造)等装置。作为利用水性介质的蒸汽使复合纤维卷曲的方法的具体例，可以列举下述方法：一边将复合纤维收纳于规定的收纳室内中，一边向收纳室内导入水性介质的蒸汽，将收纳室内的温度调节至上述规定温度(例如100℃～230℃)的同时，使蒸汽与复合纤维接触。
通过与水性介质接触而进行的复合纤维的卷曲工序优选在对复合纤维不施加任何拉伸力(在纤维轴向上一点也未被张紧)的状态下、或者在恰好施加规定大小的拉伸力(在纤维轴向上恰好以规定量使其张紧)的状态下实施。通过调节此时对复合纤维施加的拉伸力，还能够控制卷曲的程度。对复合纤维施加的拉伸力的调节方法，可以列举例如在复合纤维上悬吊各种重量的重物等来调节这些纤维所负荷的载荷的方法；在使纤维松弛的状态下将两末端确定，并且对该松弛量进行各种变更的方法；将纤维卷绕在纸管或线轴等被卷绕体上，并且适当变更此时的卷绕力(对纸管或线轴的收紧力)的方法；等等。
使复合纤维与水性介质接触后，可以进一步进行干燥。干燥方法没有特别限定，干燥可以为自然干燥，也可以利用热风、热滚筒进行干燥。作为干燥温度，没有特别限定，例如可以为20～150℃，优选为40～120℃，更优选为60～100℃。
本实施方式的复合纤维中，包含改造丝心蛋白的第一成分与包含结构蛋白的第二成分的疏水度彼此不同。
复合纤维中的第一成分与第二成分的疏水度之差(改造丝心蛋白的疏水度与结构蛋白的疏水度之差)可以根据所期望的卷曲性而适当选择，优选为0.1以上、更优选为0.2以上、更优选为0.3以上、更优选为0.4以上、更优选为0.5以上、更优选为0.6以上、更优选为0.7以上、更优选为0.8以上、更优选为0.9以上、更优选为1.0以上、更优选为1.1以上、进一步优选为1.2以上、特别优选为1.3以上。疏水度之差越大，越能够稳定地赋予更优良的潜在卷曲性。
复合纤维中的第一成分与第二成分的由水收缩引起的收缩率彼此不同。第一成分中使用的改造丝心蛋白通过与水性介质接触而收缩。另一方面，第二成分中使用的结构蛋白即使与水性介质接触也不收缩、或者与第一成分相比收缩率小。
表6中示出将改造丝心蛋白在相同条件下进行纺丝而得到的改造丝心蛋白纤维的对水性介质的收缩率。收缩率利用下述方法算出。
<收缩率>
将多根长度约30cm的改造丝心蛋白纤维捆束，制成纤度150旦尼尔的纤维束。在该纤维束上安装0.8g的铅锤，在该状态下将纤维束在40℃的水中浸渍10分钟而使其收缩，去除由来源于制造工序的残余应力引起的收缩。从水中取出纤维束，在安装有0.8g的铅锤的状态下在室温下干燥2小时。干燥后，测定纤维束的长度。再次在40℃的水中浸渍10分钟而使其收缩，在水中测定纤维束的长度。重复进行至少3次这样的湿润、干燥，求出湿润时的平均长度(Lwet)、干燥时的平均长度(Ldry)。收缩率按照下式算出。
式：收缩率(％)＝(1-(Ldry/Lwet))×100
[表6]
复合纤维中的第一成分与第二成分的复合比率没有特别限定。可以根据第一成分与第二成分的组合、所期望的卷曲性、复合形态等而适当设定。第一成分与第二成分的复合比率例如以重量基准计可以为90:10～10:90的范围，也可以为80:20～20:80的范围，也可以为75:25～25:75的范围，也可以为75:25～35:65的范围，也可以为70:30～30:70的范围，也可以为65:35～35:65的范围，也可以为65:35～45:55的范围，也可以为60:40～40:60的范围。
复合纤维的复合形态为并列型时，能够赋予更优良的潜在卷曲性。复合纤维的横截面(第一成分与第二成分的边界面)可以为直线状，也可以弯曲。
复合纤维的截面形状没有特别限定，可以为圆截面、三角截面、多叶形截面、不倒翁形截面、扁平截面、其他公知的截面形状中的任意一种，在重视卷曲表现性与手感的平衡的情况下，优选圆截面或不倒翁形截面的半圆状并列型等截面形状。
复合纤维的纤维直径没有特别限定，可以根据用途等而适当设定，例如可以为10～125μm，也可以为10～100μm，也可以为10～80μm，也可以为10～60μm，也可以为10～40μm，也可以为10～35μm，也可以为10～30μm。纤维直径为125μm以下时，纺丝工序中的脱溶剂速度不容易变大。纤维直径为10μm以上时，容易稳定地得到复合纤维。
复合纤维的卷曲数可以根据用途等而适当设定，例如可以为卷曲数5个/25mm以上，也可以为卷曲数10个/25mm以上，也可以为卷曲数15个/25mm以上，也可以为卷曲数20个/25mm以上，也可以为卷曲数25个/25mm以上。
复合纤维可以根据用途等进一步使复合纤维内的多肽分子间发生化学交联。能够发生交联的官能团可以列举例如氨基、羧基、硫醇基和羟基等。例如，多肽中含有的赖氨酸侧链的氨基可以通过脱水缩合以酰胺键与谷氨酸或天冬氨酸侧链的羧基交联。可以通过在真空加热下进行脱水缩合反应来进行交联，也可以利用碳二亚胺等脱水缩合剂来进行交联。
多肽分子间的交联可以使用碳二亚胺、戊二醛等交联剂来进行，也可以使用谷氨酰胺转氨酶等酶来进行。碳二亚胺为通式R
交联处理中，优选对复合纤维赋予交联剂并在真空加热干燥下进行交联。关于交联剂，可以对复合纤维赋予纯品，也可以对复合纤维赋予用碳原子数1～5的低级醇和缓冲液等稀释至0.005～10质量％的浓度的交联剂。交联处理优选在20～45℃的温度下进行3～42小时。通过交联处理，能够对复合纤维赋予更高的应力(强度)。
(复合纤维的卷曲性评价)
复合纤维的卷曲性可以通过对经过卷曲工序而表现出潜在卷曲的复合纤维的一定长度中的卷曲数进行确认等来评价。
[产品]
本实施方式的复合纤维能够应用于各种产品。作为这样的产品，可以列举例如纤维、纱、布帛、针织物、编织物、无纺布、纸和棉等。作为纤维，可以列举例如长纤维、短纤维、单股长丝、多股长丝等，作为纱，可以列举短纤纱、加捻纱、假捻纱、加工纱、混纤纱、混纺纱等。可以进一步由这些纤维或纱制造机织物等织物、针织物、编织物、无纺布等、纸、棉等。这些产品可以利用公知的方法进行制造。
实施例
以下，基于实施例等更具体地对本发明进行说明。但是，本发明并不限定于以下的实施例。
1.改造丝心蛋白和结构蛋白的制造
(1)表达载体的制作
作为改造丝心蛋白，基于金纺蜘蛛(Nephila clavipes)来源的丝心蛋白(GenBank登录号：P46804.1、GI：1174415)的碱基序列和氨基酸序列，设计出具有序列号12(PRT380)、序列号13(PRT410)、序列号18(PRT399)、序列号15(PRT799)、序列号37(PRT918)、序列号47(PRT966)和序列号40(PRT1009)所示的氨基酸序列的改造结构蛋白(以下也分别称为“PRT799”、“PRT918”、“PRT966”和“PRT1009”)。需要说明的是，序列号15所示的氨基酸序列具有以生产率的提高为目的而对金纺蜘蛛来源的丝心蛋白的氨基酸序列实施了氨基酸残基的置换、插入和缺失的氨基酸序列，并进一步在N末端附加有序列号11所示的氨基酸序列(标签序列和铰链序列)。序列号40所示的氨基酸序列(PRT1009)是以疏水度的提高为目的而将序列号7所示的氨基酸序列(在N末端附加序列号11所示的氨基酸序列之前的氨基酸序列)中存在的20个结构域序列的区域重复4次而得到的序列中的QQ全部置换为VF、并且将其余的Q置换为I、并进一步在N末端附加序列号11所示的氨基酸序列(标签序列和铰链序列)而得到的氨基酸序列。另外，作为结构蛋白，基于山羊(Caora hircus)(GenBank登录号：NP001272643.1)的结构蛋白的碱基序列和氨基酸序列，设计出具有序列号45所示的氨基酸序列的改造结构蛋白(以下也称为“PRT798”)。
接着，合成出编码PRT380、PRT410、PRT399、PRT799、PRT918、PRT966和PRT1009(改造丝心蛋白)、以及PRT798(结构蛋白)的核酸。该核酸中，在5’末端附加有NdeI位点、并且在终止密码子下游附加有EcoRI位点。将该核酸克隆至克隆载体(pUC118)中。然后，利用NdeI和EcoRI对该核酸进行限制酶处理并将其切出后，分别重组到蛋白表达载体pET-22b(+)中，得到表达载体。
(2)改造丝心蛋白和结构蛋白的表达
利用上述(1)中得到的表达载体对大肠杆菌BLR(DE3)分别进行转化。将该转化大肠杆菌在包含氨苄青霉素的2mL的LB培养基中培养15小时。将该培养液添加到包含氨苄青霉素的100mL的种子培养用培养基(表7)中，以使OD
[表7]
种子培养用培养基
将该种子培养液添加到添加有500mL的生产培养基(表8)的发酵罐中，以使OD
[表8]
生产培养基
在生产培养基中的葡萄糖被完全消耗后，立即以1mL/分钟的速度添加补料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。将培养液温度保持于37℃，在pH6.9下控制恒定而进行培养。另外，将培养液中的溶解氧浓度维持于溶解氧饱和浓度的20％，进行20小时培养。然后，向培养液中添加1M的异丙基-β-硫代吡喃半乳糖苷(IPTG)以使终浓度达到1mM，分别对改造丝心蛋白和结构蛋白进行表达诱导。在添加IPTG后经过20小时的时刻，离心分离培养液，回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS-PAGE，根据依赖于IPTG添加的目标改造丝心蛋白大小的条带的出现和结构蛋白大小的条带的出现，分别确认到目标改造丝心蛋白和结构蛋白的表达。
(3)改造丝心蛋白和结构蛋白的纯化
将添加IPTG后2小时后回收的菌体用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)进行清洗。使清洗后的菌体悬浮在包含约1mM的PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)中，利用高压均质器(GEA Niro Soavi公司制造)将细胞破碎。将破碎的细胞离心分离，得到沉淀物。利用20mMTris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗所得到的沉淀物，直至达到高纯度为止。将清洗后的沉淀物以达到100mg/mL的浓度的方式悬浮在8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mM Tris-HCl、pH7.0)中，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟，使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制造的纤维素管36/32)在水中进行透析。通过离心分离来回收透析后得到的白色凝集蛋白质，利用冷冻干燥机除去水分，回收冷冻干燥粉末，由此得到改造丝心蛋白(PRT380、PRT410、PRT399、PRT799、PRT918、PRT966和PRT1009)和结构蛋白(PRT798)。
2.蚕丝丝心蛋白(结构蛋白)的制造
(1)蚕丝丝心蛋白粉末的制作
使用天然的蚕(Bombvx mori)的茧，将除去内容物后的蚕茧细小地切断。在沸腾的0.5质量％马赛皂水(马赛皂用刨丝器细碎后使用)中煮约30分钟后，在沸腾的热水中煮30分钟。将该步骤再重复2次(总计3次)。最后在沸腾的热水中煮30分钟，将包覆蚕丝丝心蛋白的丝胶蛋白完全除去，将除去丝胶蛋白后的蚕丝丝心蛋白在37℃的环境下干燥一夜。测量干燥后的蚕丝的重量，按照达到10质量/体积％的方式添加溴化锂水溶液(9mo1/L)，在40℃下溶解2小时。将该水溶液装入纤维素透析膜(VISKASESELESCOAP公司制造的无缝纤维素管、36/32)中，使用蒸馏水透析3～4天。将透析后的回收溶液在20℃下以15000rpm离心1小时，除去溶解残留物和杂质等。进一步按照浓度为2质量％以下的方式用Milli水稀释。稀释后，从ADVANTEC公司的150μm过滤器中通过，将杂质完全除去。将蚕丝丝心蛋白水溶液在-80℃下冷冻，用一夜进行冷冻干燥。确认充分去除了水分，得到蚕丝丝心蛋白粉末。
3.复合纤维的制造和评价
<实施例1>
(1)纺丝原液的制备
将作为第一成分的上述改造丝心蛋白的制造工序中得到的改造丝心蛋白(PRT799、疏水度：-0.80)24质量％与作为溶剂的甲酸(纯度98％)76质量％混合，利用40℃的铝块加热器加热1小时，使其溶解后，利用网孔1μm的金属过滤器进行过滤，脱泡，制备第一纺丝原液。
使用作为第二成分的上述改造丝心蛋白的制造工序中得到的改造丝心蛋白(PRT1009、疏水度：0.49)24质量％，除此以外与第一纺丝原液同样地制备第二纺丝原液。
(2)干湿式纺丝
使用台式纺丝装置进行干湿式纺丝。将制备的第一纺丝原液和第二纺丝原液分别到填充储槽中。保持于40℃，使用齿轮泵从直径0.2mm的单孔喷嘴中喷出第一纺丝原液，接着从相同直径的单孔喷嘴中喷出第二纺丝原液，使第二纺丝原液与第一纺丝原液接合，喷出到凝固液槽内的100质量％甲醇中。凝固后，在凝固液槽中进行拉伸，进一步进行干热拉伸后，在水清洗浴中清洗，使潜在卷曲表现出来，得到复合重量比1:1(第一成分:第二成分)的并列型复合纤维，进行卷取。
干湿式纺丝的条件如下所述。
挤出喷嘴直径：0.2mm
干热拉伸倍率：6倍
凝固液(甲醇)的温度：5℃
干燥温度：60℃
(3)卷曲性评价
使上述(2)中得到的复合纤维再次在水浴中与水接触后，使其干燥，重复进行上述工序，结果观察到上述(2)中确认到的卷曲得以维持，显示出优良的蓬松性和卷曲性能。
<实施例2>
(1)纺丝原液的制备
关于第一纺丝原液，与实施例1同样地制备。
关于第二纺丝原液，使用上述结构蛋白的制造工序中得到的结构蛋白(PRT798、疏水度：0.49)24质量％作为第二成分，除此以外与实施例1同样地制备。
(2)干湿式纺丝
将制备的第一纺丝原液和第二纺丝原液分别到填充储槽中。与实施例1同样地进行干湿式纺丝，使潜在卷曲表现出来，得到复合质量比1:1(第一成分:第二成分)的并列型复合纤维，进行卷取。
(3)卷曲性评价
使上述得到的复合纤维再次在水浴中与水接触后，使其干燥，重复进行上述工序，结果观察到上述(2)中确认到的卷曲得以维持，显示出优良的蓬松性和卷曲性能。
<实施例3>
(1)纺丝原液的制备
关于第一纺丝原液，与实施例1同样地制备。
关于第二纺丝原液，使用上述蚕丝丝心蛋白(结构蛋白)的制造工序中得到的蚕丝丝心蛋白24重量％作为第二成分，除此以外与实施例1同样地制备。
(2)干湿式纺丝
将制备的第一纺丝原液和第二纺丝原液分别到填充储槽中。与实施例1同样地进行干湿式纺丝，使潜在卷曲表现出来，得到复合质量比1:1(第一成分:第二成分)的并列型复合纤维，进行卷取。
(3)卷曲性评价
使上述得到的复合纤维再次在水浴中与水接触后，使其干燥，重复进行上述工序，结果观察到上述(2)中确认到的卷曲得以维持，显示出优良的蓬松性和卷曲性能。
参考例1：改造丝心蛋白的燃烧性试验
在氯化锂的二甲基亚砜溶液(浓度：4.0质量％)中添加改造丝心蛋白(PRT799)的冷冻干燥粉末，以使浓度为24质量％，使用振荡器混合3小时，由此使其溶解。然后，去除不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将所得到的纺丝原液加热至90℃，利用网孔5μm的金属过滤器进行过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置，使其脱泡后，从针径0.2mm的实心喷嘴喷出到100质量％甲醇凝固浴槽中。喷出温度为90℃。凝固后，将所得到的原丝卷取，使其自然干燥，得到改造丝心蛋白纤维(原料纤维)。
使用将原料纤维捻合而成的加捻纱，通过使用圆编机的圆编制造出针织物(粗度：180旦尼尔、机号：18)。切出20g所得到的针织物，作为试验片使用。
燃烧性试验依照日本“消防危50号(1995年5月31日)”中记载的“粉粒状或熔点低的合成树脂的试验方法”。试验在温度22℃、相对湿度45％、气压1021hPa的条件下实施。将测定结果(氧浓度(％)、燃烧率(％)、换算燃烧率(％))示于表9。
[表9]
燃烧性试验的结果是，用改造丝心蛋白(PRT799)纤维编织而成的针织物的极限氧指数(LOI)值为27.2。已知：通常，LOI值为26以上时，具有阻燃性。可知改造丝心蛋白的阻燃性优良。
参考例2：改造丝心蛋白的吸湿发热性评价
在氯化锂的二甲基亚砜溶液(浓度：4.0质量％)中添加改造丝心蛋白的冷冻干燥粉末，以使浓度为24质量％，使用振荡器混合3小时，由此使其溶解。然后，去除不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将所得到的纺丝原液加热至60℃，利用网孔5μm的金属过滤器进行过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置，使其脱泡后，从针径0.2mm的实心喷嘴喷出到100质量％甲醇凝固浴槽中。喷出温度为60℃。凝固后，将所得到的原丝卷取，使其自然干燥，得到改造丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了进行比较，作为原料纤维，准备市售的羊毛纤维、棉纤维、天丝纤维、人造丝纤维和聚酯纤维。
使用各原料纤维，通过使用横编机的横编分别制造出针织物。使用PRT918纤维或PRT799纤维的针织物的粗度和机号如表10所示。使用其他原料纤维的针织物按照达到与改造丝心蛋白纤维的针织物大致相同的覆盖系数的方式调节粗度和机号。具体如下所示。
[表10]
将裁切为10cm×10cm的针织物两片合起来，将四条边缝合，制成试验片(试样)。将试验片在低湿度环境(温度20±2℃、相对湿度40±5％)中放置4小时以上后，转移至高湿度环境(温度20±2℃、相对湿度90±5％)中，利用安装在试验片内部中央的温度传感器以1分钟的间隔进行30分钟温度的测定。
由测定结果按照下述式A求出最高吸湿发热度。
式A：最高吸湿发热度＝{(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下后的试样温度的最高值)-(将试样在低湿度环境下放置至试样温度达到平衡后转移至高湿度环境下时的试样温度)}(℃)/试样重量(g)
图8是示出吸湿发热性试验的结果的一例的图。图的横轴是以将试样从低湿度环境转移至高湿度环境的时刻设为0来示出在高湿度环境中的放置时间(分钟)。图的纵轴表示利用温度传感器测定的温度(试样温度)。图8所示的图中，M所示的点对应于试样温度的最高值。
将各针织物的最高吸湿发热度的计算结果示于表11。
[表11]
如表11所示可知，与现有材料相比，改造丝心蛋白(PRT918和PRT799)的最高吸湿发热度高，吸湿发热性优良。
参考例3：改造丝心蛋白的保温性评价
在氯化锂的二甲基亚砜溶液(浓度：4.0质量％)中添加改造丝心蛋白的冷冻干燥粉末，以使浓度为24质量％，使用振荡器混合3小时，由此使其溶解。然后，去除不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
将所得到的纺丝原液加热至60℃，利用网孔5μm的金属过滤器进行过滤，接着在30mL的不锈钢注射器内静置，使其脱泡后，从针径0.2mm的实心喷嘴喷出到100质量％甲醇凝固浴槽中。喷出温度为60℃。凝固后，将所得到的原丝卷取，使其自然干燥，得到改造丝心蛋白纤维(原料纤维)。
为了进行比较，作为原料纤维，准备市售的羊毛纤维、蚕丝纤维、棉纤维、人造丝纤维和聚酯纤维。
使用各原料纤维，通过使用横编机的横编分别制造出针织物。使用PRT966纤维或PRT799纤维的针织物的支数、加捻根数、机号、单位面积重量如表12所示。使用其他原料纤维的针织物按照达到与改造丝心蛋白纤维的针织物大致相同的覆盖系数的方式进行调节。具体如下所示。
[表12]
关于保温性，使用Kato Tech株式会社制造的KES-F7 Thermo-Labo II试验机，使用干接触法(假设皮肤和衣服在干燥状态下直接接触时的方法)进行评价。使用1片裁切成20cm×20cm的矩形的针织物作为试验片(试样)。将试验片设置于设定为一定温度(30℃)的加热板上，在风洞内风速为30cm/秒的条件下求出隔着试验片而发散的热量(a)。在不设置试验片的状态下求出在与上述同样的条件下发散的热量(b)，按照下述式B算出保温率(％)。
式B：保温率(％)＝(1-a/b)×100
由测定结果按照下述式C求出保温性指数。
式C：保温性指数＝保温率(％)/试样的单位面积重量(g/m
将保温性指数的计算结果示于表13。保温性指数越高，则可以评价为保温性越优良的材料。
[表13]
如表13所示可知，与现有材料相比，改造丝心蛋白(PRT966和PRT799)的保温性指数高，保温性优良。
参考例4：原料纤维的制造
在氯化锂的二甲基亚砜溶液(浓度：4.0质量％)中添加改造丝心蛋白(PRT380、PRT410、PRT399或PRT799)的冷冻干燥粉末，以使浓度为18质量％或24质量％(参考表14)，使用振荡器混合3小时，由此使其溶解。然后，去除不溶物和气泡，得到改造丝心蛋白溶液(纺丝原液)。
通过使用基于图6所示的纺丝装置10的纺丝装置的干湿式纺丝法，由所得到的纺丝原液制造经纺丝和拉伸而得到的原料纤维。所使用的纺丝装置是在图6所示的纺丝装置10中在未拉伸丝制造装置2(第一浴)与湿热拉伸装置3(第三浴)之间进一步具备第二未拉伸丝制造装置(第二浴)的纺丝装置。干湿式纺丝法的条件如下所述。
挤出喷嘴直径：0.2mm
第一浴～第三浴中的液体和温度：参考表14
总拉伸倍率：参考表14
干燥温度：60℃
[表14]
(3)改造丝心蛋白纤维的制造、以及收缩率A和收缩率B的评价
对于制造例1～19中得到的各原料纤维，实施与水接触的接触步骤，或者在实施该接触步骤后实施在室温下使其干燥的干燥步骤，由此制造改造丝心蛋白纤维(人造丝心蛋白纤维)。
<接触步骤中的收缩率A的评价>
从制造例1～19中得到的各原料纤维的卷绕物上分别切出长度30cm的多根原料纤维。将这些多根原料纤维捆束，得到纤度150旦尼尔的原料纤维束。在各原料纤维束上安装0.8g的铅锤，在该状态下将各原料纤维束在表15～18所示温度的水中浸渍10分钟(接触步骤)。然后，在水中测定各原料纤维束的长度。关于在水中的原料纤维束的长度测定，为了消除原料纤维束的打卷，在原料纤维束上安装有0.8g铅锤的状态下实施。接着，对于各原料纤维，按照下述式D算出收缩率A(％)。式D中，L0表示纺丝后且与水接触前的纤维的长度，在此为30cm。同样地，式D中，Lw表示纺丝后通过与水接触而不可逆地发生收缩后的纤维的长度，在此为在水中测定的各原料纤维束的长度。
式D：收缩率A(％)＝{1-(Lw/L0)}×100
<干燥步骤中的收缩率B的评价>
接触步骤后，从水中取出原料纤维束。将取出的原料纤维束在安装有0.8g铅锤的状态下在室温下干燥2小时(干燥步骤)，得到改造丝心蛋白纤维。干燥后，测定各改造丝心蛋白纤维束的长度。接着，对于各改造丝心蛋白纤维，按照下述式E算出收缩率B(％)。式E中，L0表示纺丝后且与水接触前的纤维的长度，在此为30cm。同样地，式E中，Lwd表示纺丝后通过与水接触而不可逆地发生收缩后、通过干燥进一步收缩后的纤维的长度，在此为干燥后测定的各改造丝心蛋白纤维束的长度。
式E：收缩率B＝{1-(Lwd/L0)}×100(％)
将结果示于表15～18。
[表15]
[表16]
[表17]
[表18]
如表15～18所示可知，改造丝心蛋白(PRT380、PRT410、PRT399或PRT799)纤维对水分的收缩性优良，具有优良的潜在卷曲性能。通过使用改造丝心蛋白制成并列型的复合纤维，能够得到卷曲性能、蓬松性和伸缩性优良的复合纤维。
标号说明
1…挤出装置、2…未拉伸丝制造装置、3…湿热拉伸装置、4…干燥装置、6…纺丝原液、9…喷丝头、10…纺丝装置、11…凝固液、20…凝固液槽、21…拉伸浴槽、36…复合纤维。
序列表
<110> 丝芭博株式会社
<120> 复合纤维及其制造方法
<130> FP19-0317-00
<160> 47
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 50
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 1
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn Tyr Gly
20 25 30
Ala Ser Ala Gln Tyr Thr Gln Met Val Gly Gln Ser Val Ala Gln Ala
35 40 45
Leu Ala
50
<210> 2
<211> 30
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 2
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn
20 25 30
<210> 3
<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛（Araneus diadematus）
<400> 3
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu
20
<210> 4
<211> 1154
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1
<400> 4
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln
20 25 30
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
50 55 60
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln
65 70 75 80
Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
100 105 110
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
115 120 125
Ala Gly Gly Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln
130 135 140
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala
145 150 155 160
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
165 170 175
Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
180 185 190
Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln
195 200 205
Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
225 230 235 240
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Tyr Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
275 280 285
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly
290 295 300
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
305 310 315 320
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
325 330 335
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
340 345 350
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly
355 360 365
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
370 375 380
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
405 410 415
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
420 425 430
Gln Gly Ala Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly
435 440 445
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
465 470 475 480
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
485 490 495
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
500 505 510
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
515 520 525
Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser
530 535 540
Val Ser Arg Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
545 550 555 560
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
565 570 575
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly
580 585 590
Gln Gln Gly Pro Ser Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
595 600 605
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly
610 615 620
Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro
625 630 635 640
Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Asn Gly
645 650 655
Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Ala Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
660 665 670
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro
675 680 685
Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly
690 695 700
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr
705 710 715 720
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln
725 730 735
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly
740 745 750
Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
755 760 765
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Tyr Gly Gln Gln Gly
785 790 795 800
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
805 810 815
Ser Ala Ala Ser Ala Ala Ser Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
820 825 830
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
835 840 845
Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser
850 855 860
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
865 870 875 880
Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
885 890 895
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly
900 905 910
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
915 920 925
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
930 935 940
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly Gln Gly Ala Tyr Gly
945 950 955 960
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Gly Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly
965 970 975
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
980 985 990
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly
995 1000 1005
Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
1010 1015 1020
Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln
1025 1030 1035
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gly
1040 1045 1050
Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ala Ser Ala Ala Val Ser Val
1055 1060 1065
Gly Gly Tyr Gly Pro Gln Ser Ser Ser Val Pro Val Ala Ser Ala
1070 1075 1080
Val Ala Ser Arg Leu Ser Ser Pro Ala Ala Ser Ser Arg Val Ser
1085 1090 1095
Ser Ala Val Ser Ser Leu Val Ser Ser Gly Pro Thr Lys His Ala
1100 1105 1110
Ala Leu Ser Asn Thr Ile Ser Ser Val Val Ser Gln Val Ser Ala
1115 1120 1125
Ser Asn Pro Gly Leu Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu
1130 1135 1140
Leu Glu Val Val Ser Ala Leu Val Ser Ile Leu
1145 1150
<210> 5
<211> 24
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> His标签和起始密码子
<400> 5
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro
20
<210> 6
<211> 597
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT380
<400> 6
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala
65 70 75 80
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
85 90 95
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln
100 105 110
Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly
115 120 125
Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
145 150 155 160
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
180 185 190
Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly
195 200 205
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr
225 230 235 240
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
245 250 255
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro
260 265 270
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
290 295 300
Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
305 310 315 320
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro
325 330 335
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala
355 360 365
Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
370 375 380
Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro
385 390 395 400
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
405 410 415
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
420 425 430
Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala
435 440 445
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr
450 455 460
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
465 470 475 480
Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
485 490 495
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro
500 505 510
Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly
515 520 525
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser
530 535 540
Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala
545 550 555 560
Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly
565 570 575
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln
580 585 590
Gly Pro Gly Ala Ser
595
<210> 7
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT410
<400> 7
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
20 25 30
Gln Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
35 40 45
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln
85 90 95
Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
100 105 110
Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala
115 120 125
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Gln Gly Pro Tyr
130 135 140
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
145 150 155 160
Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
165 170 175
Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr
180 185 190
Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
245 250 255
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln
260 265 270
Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly
305 310 315 320
Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
325 330 335
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
340 345 350
Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln
355 360 365
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
370 375 380
Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
385 390 395 400
Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
405 410 415
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Gln Ser Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro
435 440 445
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro
450 455 460
Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
465 470 475 480
Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly
485 490 495
Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser
500 505 510
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
515 520 525
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly
530 535 540
Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly Ser
545 550 555 560
Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala
565 570 575
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser
580 585 590
<210> 8
<211> 565
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT525
<400> 8
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly
20 25 30
Pro Gly Gln Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln
35 40 45
Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
50 55 60
Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala
65 70 75 80
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Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser
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210 215 220
Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala
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Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
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Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
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Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
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Pro Gly Ile Ser Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr
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355 360 365
Gly Val Gly Pro Gly Gly Phe Gly Pro Gly Gly Ala Gly Pro Gly Gly
370 375 380
Ala Gly Pro Gly Gly Ala Gly Pro Gly Gly Ala Gly Pro Gly Gly Ala
385 390 395 400
Gly Pro Gly Gly Ala Gly Pro Gly Gly Ala Gly Pro Gly Gly Ala Gly
405 410 415
Pro Gly Gly Ala Gly Gly Ala Gly Gly Ala Gly Gly Ala Gly Gly Ser
420 425 430
Gly Gly Ala Gly Gly Ser Gly Gly Thr Thr Ile Ile Glu Asp Leu Asp
435 440 445
Ile Thr Ile Asp Gly Ala Asp Gly Pro Ile Thr Ile Ser Glu Glu Leu
450 455 460
Thr Ile Ser Ala Tyr Tyr Pro Ser Ser Arg Val Pro Asp Met Val Asn
465 470 475 480
Gly Ile Met Ser Ala Met Gln Gly Ser Gly Phe Asn Tyr Gln Met Phe
485 490 495
Gly Asn Met Leu Ser Gln Tyr Ser Ser Gly Ser Gly Thr Cys Asn Pro
500 505 510
Asn Asn Val Asn Val Leu Met Asp Ala Leu Leu Ala Ala Leu His Cys
515 520 525
Leu Ser Asn His Gly Ser Ser Ser Phe Ala Pro Ser Pro Thr Pro Ala
530 535 540
Ala Met Ser Ala Tyr Ser Asn Ser Val Gly Arg Met Phe Ala Tyr
545 550 555
<210> 42
<211> 252
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> IV型胶原蛋白-Kai（Collagen-type4-Kai）
<400> 42
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Lys Asp Gly Val
1 5 10 15
Pro Gly Phe Pro Gly Ser Glu Gly Val Lys Gly Asn Arg Gly Phe Pro
20 25 30
Gly Leu Met Gly Glu Asp Gly Ile Lys Gly Gln Lys Gly Asp Ile Gly
35 40 45
Pro Pro Gly Phe Arg Gly Pro Thr Glu Tyr Tyr Asp Thr Tyr Gln Glu
50 55 60
Lys Gly Asp Glu Gly Thr Pro Gly Pro Pro Gly Pro Arg Gly Ala Arg
65 70 75 80
Gly Pro Gln Gly Pro Ser Gly Pro Pro Gly Val Pro Gly Ser Pro Gly
85 90 95
Ser Ser Arg Pro Gly Leu Arg Gly Ala Pro Gly Trp Pro Gly Leu Lys
100 105 110
Gly Ser Lys Gly Glu Arg Gly Arg Pro Gly Lys Asp Ala Met Gly Thr
115 120 125
Pro Gly Ser Pro Gly Cys Ala Gly Ser Pro Gly Leu Pro Gly Ser Pro
130 135 140
Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Asp Ile Val Phe Arg Lys Gly Pro Pro
145 150 155 160
Gly Asp His Gly Leu Pro Gly Tyr Leu Gly Ser Pro Gly Ile Pro Gly
165 170 175
Val Asp Gly Pro Lys Gly Glu Pro Gly Leu Leu Cys Thr Gln Cys Pro
180 185 190
Tyr Ile Pro Gly Pro Pro Gly Leu Pro Gly Leu Pro Gly Leu His Gly
195 200 205
Val Lys Gly Ile Pro Gly Arg Gln Gly Ala Ala Gly Leu Lys Gly Ser
210 215 220
Pro Gly Ser Pro Gly Asn Thr Gly Leu Pro Gly Phe Pro Gly Phe Pro
225 230 235 240
Gly Ala Gln Gly Asp Pro Gly Leu Lys Gly Glu Lys
245 250
<210> 43
<211> 310
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 节肢弹性蛋白-Kai（Resilin-Kai）
<400> 43
Met His His His His His His Pro Glu Pro Pro Val Asn Ser Tyr Leu
1 5 10 15
Pro Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Ser Gly Pro Gly Gly
20 25 30
Arg Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg
35 40 45
Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Gly Gln Gly Gln Gly Gln
50 55 60
Gly Gln Gly Gly Tyr Ala Gly Lys Pro Ser Asp Ser Tyr Gly Ala Pro
65 70 75 80
Gly Gly Gly Asp Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser Tyr Gly Ala
85 90 95
Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr Gly Ala Pro
100 105 110
Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr Gly Ala Pro Gly
115 120 125
Gly Gly Gly Asn Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser Tyr Gly Ala
130 135 140
Pro Gly Gln Gly Gln Gly Asn Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser
145 150 155 160
Tyr Gly Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr
165 170 175
Gly Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr Gly
180 185 190
Ala Pro Gly Gly Gly Asn Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser Tyr Gly
195 200 205
Ala Pro Gly Gly Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Asp Thr Tyr Gly Ala
210 215 220
Pro Gly Gly Gly Asn Gly Asn Gly Ser Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser
225 230 235 240
Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Gly Gln Gly Gly Phe Gly Gly Arg Pro Ser
245 250 255
Asp Ser Tyr Gly Ala Pro Gly Gln Asn Gln Lys Pro Ser Asp Ser Tyr
260 265 270
Gly Ala Pro Gly Ser Gly Asn Gly Asn Gly Gly Arg Pro Ser Ser Ser
275 280 285
Tyr Gly Ala Pro Gly Ser Gly Pro Gly Gly Arg Pro Ser Asp Ser Tyr
290 295 300
Gly Pro Pro Ala Ser Gly
305 310
<210> 44
<211> 282
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 弹性蛋白short（elastin short）
<400> 44
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Leu Gly Val Ser
1 5 10 15
Ala Gly Ala Val Val Pro Gln Pro Gly Ala Gly Val Lys Pro Gly Lys
20 25 30
Val Pro Gly Val Gly Leu Pro Gly Val Tyr Pro Gly Gly Val Leu Pro
35 40 45
Gly Ala Arg Phe Pro Gly Val Gly Val Leu Pro Gly Val Pro Thr Gly
50 55 60
Ala Gly Val Lys Pro Lys Ala Pro Gly Val Gly Gly Ala Phe Ala Gly
65 70 75 80
Ile Pro Gly Val Gly Pro Phe Gly Gly Pro Gln Pro Gly Val Pro Leu
85 90 95
Gly Tyr Pro Ile Lys Ala Pro Lys Leu Pro Gly Gly Tyr Gly Leu Pro
100 105 110
Tyr Thr Thr Gly Lys Leu Pro Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gly Val Ala
115 120 125
Gly Ala Ala Gly Lys Ala Gly Tyr Pro Thr Gly Thr Gly Val Gly Pro
130 135 140
Gln Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala Ala Lys Phe Gly Ala
145 150 155 160
Gly Ala Ala Gly Val Leu Pro Gly Val Gly Gly Ala Gly Val Pro Gly
165 170 175
Val Pro Gly Ala Ile Pro Gly Ile Gly Gly Ile Ala Gly Val Gly Thr
180 185 190
Pro Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala Lys Tyr
195 200 205
Gly Ala Ala Ala Gly Leu Val Pro Gly Gly Pro Gly Phe Gly Pro Gly
210 215 220
Val Val Gly Val Pro Gly Ala Gly Val Pro Gly Val Gly Val Pro Gly
225 230 235 240
Ala Gly Ile Pro Val Val Pro Gly Ala Gly Ile Pro Gly Ala Ala Val
245 250 255
Pro Gly Val Val Ser Pro Glu Ala Ala Ala Lys Ala Ala Ala Lys Ala
260 265 270
Ala Lys Tyr Gly Ala Arg Pro Gly Val Gly
275 280
<210> 45
<211> 487
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> PRT798
<400> 45
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Leu Glu Val Leu
1 5 10 15
Phe Gln Gly Pro Ser Phe Arg Leu Ser Gly Val Ser Arg Arg Leu Cys
20 25 30
Ser Gln Ala Gly Thr Gly Arg Leu Thr Gly Gly Arg Thr Gly Phe Arg
35 40 45
Ala Gly Asn Val Cys Ser Gly Leu Gly Ala Gly Ser Ser Phe Ser Gly
50 55 60
Pro Leu Gly Ser Val Ser Ser Lys Gly Ser Phe Ser His Gly Gly Gly
65 70 75 80
Gly Leu Gly Ser Gly Val Cys Thr Gly Phe Leu Glu Asn Glu His Gly
85 90 95
Leu Leu Pro Gly Asn Glu Lys Val Thr Leu Gln Asn Leu Asn Asp Arg
100 105 110
Leu Ala Ser Tyr Leu Asp His Val Cys Thr Leu Glu Glu Ala Asn Ala
115 120 125
Asp Leu Glu Gln Lys Ile Lys Gly Trp Tyr Glu Lys Tyr Gly Pro Gly
130 135 140
Ser Gly Arg Gln Leu Ala His Asp Tyr Ser Lys Tyr Phe Ser Val Thr
145 150 155 160
Glu Asp Leu Lys Arg Gln Ile Ile Ser Val Thr Thr Cys Asn Ala Ser
165 170 175
Ile Val Leu Gln Asn Glu Asn Ala Arg Leu Thr Ala Asp Asp Phe Arg
180 185 190
Leu Lys Cys Glu Asn Glu Leu Ala Leu His Gln Ser Val Glu Ala Asp
195 200 205
Ile Asn Gly Leu His Arg Val Met Asp Glu Leu Thr Leu Cys Thr Ser
210 215 220
Asp Leu Glu Met Gln Cys Glu Ala Leu Ser Glu Glu Leu Thr Tyr Leu
225 230 235 240
Lys Lys Asn His Gln Glu Glu Met Lys Val Met Gln Gly Ala Ala Arg
245 250 255
Gly Asn Val Asn Val Glu Ile Asn Ala Ala Pro Gly Val Asp Leu Thr
260 265 270
Val Leu Leu Asn Asn Met Arg Ala Glu Tyr Glu Asp Leu Ala Glu Gln
275 280 285
Asn His Glu Asp Ala Glu Ala Trp Phe Ser Glu Lys Ser Thr Ser Leu
290 295 300
His Gln Gln Ile Ser Asp Asp Ala Gly Ala Ala Met Ala Ala Arg Asn
305 310 315 320
Glu Leu Met Glu Leu Lys Arg Asn Leu Gln Thr Leu Glu Ile Glu Leu
325 330 335
Gln Ser Leu Leu Ala Met Lys His Ser Tyr Glu Cys Ser Leu Ala Glu
340 345 350
Thr Glu Ser Asn Tyr Cys His Gln Leu Gln Gln Ile Gln Glu Gln Ile
355 360 365
Gly Ala Met Glu Asp Gln Leu Gln Gln Ile Arg Met Glu Thr Glu Gly
370 375 380
Gln Lys Leu Glu His Glu Arg Leu Leu Asp Val Lys Ile Phe Leu Glu
385 390 395 400
Lys Glu Ile Glu Met Tyr Cys Lys Leu Ile Asp Gly Glu Gly Arg Lys
405 410 415
Ser Lys Ser Thr Cys Tyr Lys Ser Glu Gly Arg Gly Pro Lys Asn Ser
420 425 430
Glu Asn Gln Val Lys Asp Ser Lys Glu Glu Ala Val Val Lys Thr Val
435 440 445
Val Gly Glu Leu Asp Gln Leu Gly Ser Val Leu Ser Leu Arg Val His
450 455 460
Ser Val Glu Glu Lys Ser Ser Lys Ile Ser Asn Ile Thr Met Glu Gln
465 470 475 480
Arg Leu Pro Ser Lys Val Pro
485
<210> 46
<211> 1179
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT966
<400> 46
Met Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly
20 25 30
Ile Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly
35 40 45
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
85 90 95
Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
100 105 110
Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala
115 120 125
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr
130 135 140
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly
145 150 155 160
Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro
165 170 175
Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
180 185 190
Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly
245 250 255
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile
260 265 270
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly
305 310 315 320
Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
325 330 335
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
340 345 350
Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe
355 360 365
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
370 375 380
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
385 390 395 400
Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
405 410 415
Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Ile Ser Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro
435 440 445
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro
450 455 460
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala
465 470 475 480
Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly
485 490 495
Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser
500 505 510
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly
515 520 525
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly
530 535 540
Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser
545 550 555 560
Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala
565 570 575
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro
580 585 590
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
595 600 605
Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Gly
610 615 620
Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser
625 630 635 640
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe
645 650 655
Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val
660 665 670
Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
675 680 685
Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
690 695 700
Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala
705 710 715 720
Ala Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
725 730 735
Ala Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala
740 745 750
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr
755 760 765
Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly
770 775 780
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val
785 790 795 800
Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
805 810 815
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala
820 825 830
Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly
835 840 845
Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro
850 855 860
Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
865 870 875 880
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
885 890 895
Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser
900 905 910
Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala
915 920 925
Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro
930 935 940
Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly
945 950 955 960
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly
965 970 975
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile
980 985 990
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
995 1000 1005
Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro
1010 1015 1020
Gly Ile Ser Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr
1025 1030 1035
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro
1040 1045 1050
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala
1055 1060 1065
Ala Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile
1070 1075 1080
Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
1085 1090 1095
Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro
1100 1105 1110
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
1115 1120 1125
Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly
1130 1135 1140
Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly
1145 1150 1155
Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val
1160 1165 1170
Phe Gly Pro Gly Ala Ser
1175
<210> 47
<211> 1190
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> PRT966
<400> 47
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Gly Pro Gly Val
1 5 10 15
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
20 25 30
Asn Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ile Tyr
35 40 45
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala
50 55 60
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
65 70 75 80
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly
85 90 95
Pro Gly Ala Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val
100 105 110
Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser
115 120 125
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
130 135 140
Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
145 150 155 160
Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro
180 185 190
Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
195 200 205
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly
210 215 220
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
225 230 235 240
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
245 250 255
Gly Ile Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
275 280 285
Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe
290 295 300
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
305 310 315 320
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly
325 330 335
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile
355 360 365
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe
370 375 380
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
385 390 395 400
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly
405 410 415
Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
420 425 430
Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
435 440 445
Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
450 455 460
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
465 470 475 480
Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly
485 490 495
Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile
500 505 510
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala
515 520 525
Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
530 535 540
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val
545 550 555 560
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro
565 570 575
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
580 585 590
Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
595 600 605
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Asn Gly Pro
610 615 620
Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly
625 630 635 640
Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
645 650 655
Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser
660 665 670
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala
675 680 685
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
690 695 700
Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
705 710 715 720
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser
725 730 735
Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
740 745 750
Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala
755 760 765
Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser
770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly
785 790 795 800
Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val
805 810 815
Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe
820 825 830
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
835 840 845
Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly
850 855 860
Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
865 870 875 880
Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
885 890 895
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly
900 905 910
Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Val
915 920 925
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
930 935 940
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala
945 950 955 960
Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
965 970 975
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
980 985 990
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
995 1000 1005
Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly
1010 1015 1020
Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly
1025 1030 1035
Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
1040 1045 1050
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly
1055 1060 1065
Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
1070 1075 1080
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly
1085 1090 1095
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala
1100 1105 1110
Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly
1115 1120 1125
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
1130 1135 1140
Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
1145 1150 1155
Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser
1160 1165 1170
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly
1175 1180 1185
Ala Ser
1190
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